[Durgical](https://durgical.com/) › [DurgiPedia](https://durgical.com/durgipedia/) › [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) › α1-antitripsina [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Proteína # α1-antitripsina La α1-antitripsina, hecha en el hígado, frena a la elastasa de los neutrófilos y protege el pulmón; si se pliega mal, también daña el hígado. Actualizado 2026-11-01 Cargando el modelo 3D… ## Datos clave - Serpina (inhibidor de serina proteasas) de 394 aminoácidos, glicoproteína sintetizada sobre todo por el hepatocito; gen SERPINA1 en el cromosoma 14. - Su blanco principal es la elastasa de los neutrófilos; es el componente principal de la banda α1 de la electroforesis. - Funciona como una trampa: la proteasa corta el asa reactiva (Met358), el asa se inserta en una lámina β y arrastra a la proteasa, que queda deformada e inactiva. - El alelo Z (Glu342Lys) hace que la proteína se polimerice en el retículo del hepatocito: poca proteína en sangre (enfisema) y depósitos en el hígado (cirrosis). - El humo del cigarrillo oxida la Met358 y la inactiva. **También llamado** Alfa-1 antitripsina, Inhibidor de proteasas α1 (α1-PI), Serpina A1 **Genes** SERPINA1 **Estructura (PDB)** [1QLP](https://www.rcsb.org/structure/1QLP) ## Estructura - La estructura 1QLP es α1-antitripsina humana intacta y activa (2,0 Å): una lámina β central grande (A) y el asa del centro reactivo expuesta arriba, lista para atrapar a la proteasa. - No hay ligando pequeño: la «diana» es otra proteína; en el modelo se destaca la forma de la serpina. ## Regulación - Reactante de fase aguda: su síntesis sube varias veces en la inflamación (IL-6). - Herencia codominante: cada alelo aporta su propia proteína (M normal, S algo baja, Z muy baja, nulos sin proteína). ## Inhibidores y tóxicos - Oxidación de la Met358 por el humo del cigarrillo y por oxidantes de los neutrófilos - Polimerización de las variantes Z y otras (pierde función y se retiene) ## Correlación clínica - Deficiencia de α1-antitripsina (PiZZ): enfisema panacinar de bases antes de los 45 años, sobre todo en fumadores, y enfermedad hepática desde la infancia. - En la biopsia hepática se ven glóbulos PAS positivos resistentes a la diastasa (proteína Z retenida). - Debe buscarse en toda EPOC joven, en enfisema de bases o con antecedentes familiares, y en hepatopatía sin causa clara. ## Enfermedades relacionadas - [Deficiencia de α1-antitripsina](https://durgical.com/enfermedades/deficiencia-de-1-antitripsina/) - [Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC)](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-pulmonar-obstructiva-cronica/) - [Cirrosis hepática](https://durgical.com/enfermedades/cirrosis-hepatica/) - [Carcinoma hepatocelular](https://durgical.com/enfermedades/carcinoma-hepatocelular/) ## Relacionadas - [Elastina](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/elastina/) - [Proteínas plasmáticas y electroforesis](https://durgical.com/bioquimica/temas/proteinas-plasmaticas-y-electroforesis/) - [Estructura y plegamiento de las proteínas](https://durgical.com/bioquimica/temas/estructura-y-plegamiento-de-las-proteinas/) - [Tipos de inhibición enzimática](https://durgical.com/bioquimica/temas/tipos-de-inhibicion-enzimatica/) ## Póngase a prueba Piense la respuesta y toque la pregunta para verla. ## ¿Qué enzima inhibe principalmente la α1-antitripsina? La elastasa de los neutrófilos, que si queda libre destruye la elastina de las paredes alveolares. ## ¿Por qué la variante Z daña el hígado y el pulmón a la vez? Se polimeriza en el hepatocito (daño hepático por retención) y casi no sale a la sangre (el pulmón queda sin protección). ## ¿Por qué fumar empeora mucho la deficiencia de α1-antitripsina? El humo oxida la Met358 del asa reactiva e inactiva la poca proteína que hay, y además atrae neutrófilos con elastasa. ## ¿En qué banda de la electroforesis se ve la α1-antitripsina? En la banda α1, de la que es el componente principal; en la deficiencia esa banda está muy baja. [Agregar a mis tarjetas (4)](https://durgical.app/estudiar/?add=/bioquimica/enzimas/1-antitripsina/) Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud. Fuentes: [SERPINA1: Alpha-1-antitrypsin (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P01009/entry) (UniProt, 2026); [SERPINA1 gene: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/gene/serpina1/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [1QLP: 2.0 ANGSTROM STRUCTURE OF INTACT ALPHA-1-ANTITRYPSIN: A CANONICAL TEMPLATE FOR ACTIVE SERPINS](https://www.rcsb.org/structure/1QLP) (RCSB Protein Data Bank, 2026); [PDB-101: Molecule of the Month: Serpins](https://pdb101.rcsb.org/motm/53) (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); [Alpha-1 antitrypsin blood test: MedlinePlus Medical Encyclopedia](https://medlineplus.gov/ency/article/003715.htm) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011). [← Toda la bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) ## **¿Ha detectado un error?** Siempre buscamos mejorar para la comunidad. 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