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# ATP sintasa (complejo V)

La ATP sintasa es un motor molecular: el regreso de los protones a la matriz la hace girar y cada vuelta fabrica ATP a partir de ADP y fosfato.

Actualizado 2026-11-01

Cargando el modelo 3D…

## Datos clave

- Dos partes: Fo, el canal de protones con un anillo c que gira en la membrana, y F1 (α₃β₃γδε), la cabeza en la matriz que hace el ATP.
- Mecanismo de cambio de unión (Boyer): cada subunidad β pasa por tres estados (abierta, laxa, apretada); una vuelta completa libera 3 ATP.
- En mamíferos el anillo c tiene 8 subunidades: unos 8 H⁺ por vuelta, cerca de 2,7 H⁺ por ATP más uno para traer el fosfato.
- La oligomicina tapa el canal Fo: se detienen a la vez la síntesis de ATP y, por control respiratorio, la cadena.

**También llamado**
F₀F₁-ATPasa, Complejo V

**Número EC**
[7.1.2.2](https://www.enzyme-database.org/query.php?ec=7.1.2.2)

**Genes**
ATP5F1A, ATP5F1B, MT-ATP6, MT-ATP8…

**Estructura (PDB)**
[1BMF](https://www.rcsb.org/structure/1BMF)

## Regulación

- La frena IF1 cuando cae el gradiente (isquemia), para que no gaste ATP funcionando al revés.
- La activa la disponibilidad de ADP y fosfato.

## Inhibidores y tóxicos

- Oligomicina
- Aurovertina
- Diciclohexilcarbodiimida (DCCD)

## Correlación clínica

- Las variantes de MT-ATP6 causan NARP o síndrome de Leigh según la proporción de copias mutadas (heteroplasmia).
- Las bacterias usan la misma máquina; la bedaquilina, para tuberculosis resistente, bloquea la ATP sintasa de la micobacteria.

## Rutas

- [Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa](https://durgical.com/bioquimica/rutas/cadena-respiratoria-y-fosforilacion-oxidativa/)

## Enfermedades relacionadas

- [Síndrome de Leigh](https://durgical.com/enfermedades/sindrome-de-leigh/)

## Relacionadas

- [ATP (adenosín trifosfato)](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/atp/)
- [Quimiosmosis y gradiente de protones](https://durgical.com/bioquimica/temas/quimiosmosis-y-gradiente-de-protones/)
- [Desacoplantes de la fosforilación oxidativa](https://durgical.com/bioquimica/temas/desacoplantes-de-la-fosforilacion-oxidativa/)
- [UCP1 (termogenina)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/ucp1/)
- [Citocromo c oxidasa (complejo IV)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/citocromo-c-oxidasa/)

## Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

## ¿Qué parte de la ATP sintasa gira con el paso de los protones?

El anillo c del sector Fo, unido al eje γ, que gira dentro de la cabeza α₃β₃ de F1.

## ¿Qué es el mecanismo de cambio de unión?

Cada subunidad β pasa por estados abierto, laxo y apretado; el giro del eje γ cambia su forma y libera el ATP ya formado.

## ¿Qué inhibidor bloquea el canal Fo de la ATP sintasa?

La oligomicina; con ella también se frena la cadena respiratoria por control respiratorio.

## ¿Qué antituberculoso actúa sobre la ATP sintasa bacteriana?

La bedaquilina, usada en la tuberculosis multirresistente.

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Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: [ATP5F1B: ATP synthase F(1) complex subunit beta, mitochondrial (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P06576/entry) (UniProt, 2026); [1BMF: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE](https://www.rcsb.org/structure/1BMF) (RCSB Protein Data Bank, 2026); [MT-ATP6 gene: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/gene/mt-atp6/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [Formation of ATP by chemiosmotic coupling](https://reactome.org/PathwayBrowser/#/R-HSA-163210) (Reactome, 2026).

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