[Durgical](https://durgical.com/) › [DurgiPedia](https://durgical.com/durgipedia/) › [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) › Colágeno [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Proteína # Colágeno El colágeno es la proteína más abundante del cuerpo: tres cadenas trenzadas que dan resistencia a hueso, piel, tendones y vasos. Actualizado 2026-11-01 Cargando el modelo 3D… ## Datos clave - Triple hélice de tres cadenas α (hélice izquierda cada una, superhélice derecha), con la secuencia repetida Gly–X–Y. - Es rico en glicina (≈ 1/3), prolina e hidroxiprolina; la hidroxiprolina y la hidroxilisina se forman después de la traducción. - Tipo I (≈ 90 % del colágeno corporal: hueso, piel, tendón, dentina, córnea) es un heterotrímero de dos cadenas α1(I) y una α2(I). - Tipo II: cartílago y humor vítreo. Tipo III: vasos, piel fetal, tejido de granulación. Tipo IV: membranas basales (red, no fibrillas). **También llamado** Colágeno tipo I, Tropocolágeno **Genes** COL1A1, COL1A2, COL3A1 **Estructura (PDB)** [3DMW](https://www.rcsb.org/structure/3DMW) ## Estructura - La estructura 3DMW es un fragmento humano de colágeno III (residuos 982–1023) con su nudo de cisteínas del extremo C; muestra la triple hélice, no la fibrilla completa. - En la fibrilla, las moléculas de tropocolágeno (≈ 300 nm) se escalonan y dejan espacios donde se depositan los cristales de hidroxiapatita del hueso. ## Regulación - La síntesis la estimulan el TGF-β y la vitamina C; la inhiben los glucocorticoides. - Lo degradan las metaloproteinasas de la matriz (colagenasas, MMP), frenadas por los inhibidores tisulares (TIMP). ## Inhibidores y tóxicos - Falta de vitamina C (no se hidroxila la prolina) - β-aminopropionitrilo (latirismo: bloquea la lisil oxidasa) - Penicilamina (interfiere con los entrecruzamientos) ## Correlación clínica - Osteogénesis imperfecta: variantes de COL1A1 o COL1A2; huesos que se fracturan con traumas mínimos y escleras azules. - Ehlers–Danlos vascular: variantes de COL3A1; arterias, intestino y útero que se rompen. - Síndrome de Alport (colágeno IV): hematuria, sordera y daño ocular; en el síndrome de Goodpasture hay anticuerpos contra el colágeno IV del glomérulo y del pulmón. - Los queloides y la fibrosis (cirrosis, fibrosis pulmonar) son exceso de depósito de colágeno. ## Enfermedades relacionadas - [Osteogénesis imperfecta](https://durgical.com/enfermedades/osteogenesis-imperfecta/) - [Síndrome de Ehlers–Danlos](https://durgical.com/enfermedades/sindrome-de-ehlers-danlos/) - [Escorbuto (deficiencia de vitamina C)](https://durgical.com/enfermedades/escorbuto/) - [Enfermedad de Menkes](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-menkes/) - [Osteoporosis](https://durgical.com/enfermedades/osteoporosis/) ## Relacionadas - [Síntesis del colágeno](https://durgical.com/bioquimica/temas/sintesis-del-colageno/) - [Hidroxiprolina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/hidroxiprolina/) - [Elastina](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/elastina/) - [Fibrilina-1](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/fibrilina-1/) - [Vitamina C (ácido ascórbico)](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/vitamina-c/) - [Cobre](https://durgical.com/bioquimica/temas/cobre/) - [Estructura y plegamiento de las proteínas](https://durgical.com/bioquimica/temas/estructura-y-plegamiento-de-las-proteinas/) ## Póngase a prueba Piense la respuesta y toque la pregunta para verla. ## ¿Qué secuencia de aminoácidos se repite en el colágeno? Gly–X–Y, con prolina a menudo en X e hidroxiprolina en Y; la glicina es la única que cabe en el centro de la triple hélice. ## ¿Qué tipo de colágeno falla en la osteogénesis imperfecta? El tipo I, por variantes en COL1A1 o COL1A2: el hueso, la dentina y la esclera quedan débiles. ## ¿Qué tipo de colágeno forma las membranas basales? El tipo IV, que arma una red en lugar de fibrillas; se afecta en Alport y es el blanco de los anticuerpos en Goodpasture. ## ¿Qué tipo de colágeno predomina en el tejido de granulación? El tipo III; con la maduración de la cicatriz se reemplaza en gran parte por tipo I. [Agregar a mis tarjetas (4)](https://durgical.app/estudiar/?add=/bioquimica/enzimas/colageno/) Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud. Fuentes: [COL1A1: Collagen alpha-1(I) chain (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02452/entry) (UniProt, 2026); [COL3A1: Collagen alpha-1(III) chain (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02461/entry) (UniProt, 2026); [3DMW: Crystal structure of human type III collagen G982-G1023 containing C-terminal cystine knot](https://www.rcsb.org/structure/3DMW) (RCSB Protein Data Bank, 2026); [PDB-101: Molecule of the Month: Collagen](https://pdb101.rcsb.org/motm/4) (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); [COL1A1 gene: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/gene/col1a1/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011). [← Toda la bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) ## **¿Ha detectado un error?** Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa. 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