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# Hemoglobina y 2,3-BPG

La hemoglobina lleva el oxígeno en la sangre; el 2,3-BPG, hecho por un desvío de la glucólisis del eritrocito, la ayuda a soltarlo en los tejidos.

Actualizado 2026-10-31

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## Datos clave

- Tetrámero α₂β₂ (HbA) con un grupo hemo (Fe²⁺) por cadena: hasta cuatro O₂.
- El 2,3-BPG se une a la cavidad central entre las cadenas β de la desoxihemoglobina y estabiliza el estado T: la curva se desplaza a la derecha.
- Lo forma la bisfosfoglicerato mutasa a partir del 1,3-BPG (desvío de Rapoport-Luebering), a costa de un ATP.

**Genes**
HBA1, HBA2, HBB

**Estructura (PDB)**
[1B86](https://www.rcsb.org/structure/1B86)

## Estructura

- La hemoglobina fetal (α₂γ₂) une mal el 2,3-BPG, por eso toma oxígeno de la sangre materna.

## Regulación

- Suben el 2,3-BPG: la altura, la anemia y la hipoxia crónica. La sangre almacenada lo pierde.

## Correlación clínica

- Déficit de piruvato cinasa: 2,3-BPG alto, mejor entrega de oxígeno. Déficit de hexocinasa: 2,3-BPG bajo, peor tolerancia a la anemia.
- En Bogotá (2600 m) la adaptación a la altura incluye más 2,3-BPG y más hemoglobina.

## Fármacos que actúan aquí

- [Oxígeno](https://durgical.com/farmacologia/oxigeno/)
- [Cloruro de metiltioninio (azul de metileno)](https://durgical.com/farmacologia/cloruro-de-metiltioninio/)
- [Nitrito de sodio](https://durgical.com/farmacologia/nitrito-de-sodio/)

## Rutas

- [Glucólisis](https://durgical.com/bioquimica/rutas/glucolisis/)

## Enfermedades relacionadas

- [Déficit de piruvato cinasa](https://durgical.com/enfermedades/deficit-de-piruvato-cinasa/)
- [Anemia ferropénica](https://durgical.com/enfermedades/anemia-ferropenica/)

## Relacionadas

- [Piruvato cinasa](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/piruvato-cinasa/)
- [Hexocinasa](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/hexocinasa/)

## Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

## ¿Hacia dónde desplaza el 2,3-BPG la curva de disociación de la hemoglobina?

A la derecha: baja la afinidad por el oxígeno y facilita su entrega en los tejidos.

## ¿Por qué la hemoglobina fetal tiene más afinidad por el oxígeno?

Sus cadenas γ unen mal el 2,3-BPG.

## ¿Qué enzima forma el 2,3-BPG en el eritrocito?

La bisfosfoglicerato mutasa, a partir del 1,3-bisfosfoglicerato.

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Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: [HBB: Hemoglobin subunit beta (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P68871/entry) (UniProt, 2026); [1B86: Human deoxyhaemoglobin-2,3-diphosphoglycerate complex](https://www.rcsb.org/structure/1B86) (RCSB Protein Data Bank, 2026); [2,3-Bisphosphoglyceric acid (CID 61)](https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/61) (PubChem, NCBI, 2026) · Public domain; Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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