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# Mioglobina

La mioglobina guarda oxígeno dentro del músculo; tiene un solo hemo y lo suelta solo cuando el oxígeno baja mucho.

Actualizado 2026-11-01

Cargando el modelo 3D…

## Datos clave

- Una sola cadena de 153 aminoácidos con ocho hélices (A–H) y un hemo; une una molécula de O₂.
- Curva de saturación hiperbólica (sin cooperatividad); P50 de unos 2–3 mmHg frente a unos 26 mmHg de la hemoglobina.
- No la afectan el 2,3-BPG, el CO₂ ni el pH (no tiene efecto Bohr).
- La histidina proximal (F8) se une al hierro; la distal (E7) estabiliza el O₂ y reduce la afinidad por el CO.

**Genes**
MB

**Estructura (PDB)**
[3RGK](https://www.rcsb.org/structure/3RGK)

## Estructura

- La estructura 3RGK es mioglobina humana (variante K45R, un cambio de superficie lejos del hemo) con su grupo hemo.
- Fue la primera proteína cuya estructura en 3D se resolvió por rayos X (Kendrew, 1958, mioglobina de cachalote).

## Regulación

- Abunda en las fibras musculares tipo I (rojas, oxidativas) y en el corazón; aumenta con el entrenamiento de resistencia y la altura.

## Inhibidores y tóxicos

- Monóxido de carbono (se une al hierro del hemo)
- Oxidantes que pasan el Fe²⁺ a Fe³⁺ (metamioglobina)

## Correlación clínica

- Rabdomiólisis: la mioglobina liberada se filtra y daña el túbulo renal (lesión renal aguda); la orina es oscura y la tira da positiva para sangre sin glóbulos rojos.
- Sube en sangre 1–3 horas después de un daño muscular o cardíaco; es sensible pero poco específica, por eso la troponina la reemplazó en el infarto.
- Causas de rabdomiólisis: aplastamiento, síndrome compartimental, ejercicio extremo, convulsiones, estatinas, golpe de calor.

## Enfermedades relacionadas

- [Lesión renal aguda](https://durgical.com/enfermedades/lesion-renal-aguda/)
- [Síndrome compartimental agudo](https://durgical.com/enfermedades/sindrome-compartimental-agudo/)
- [Infarto de miocardio (ataque al corazón)](https://durgical.com/enfermedades/infarto-de-miocardio/)

## Relacionadas

- [Hemoglobina y 2,3-BPG](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/hemoglobina-y-2-3-bpg/)
- [Hemo](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/hemo/)
- [Variantes de la hemoglobina (HbA, HbA2, HbF, HbS, HbC)](https://durgical.com/bioquimica/temas/variantes-de-la-hemoglobina/)
- [Degradación del hemo y bilirrubina](https://durgical.com/bioquimica/rutas/degradacion-del-hemo-y-bilirrubina/)

## Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

## ¿Por qué la curva de la mioglobina es hiperbólica y la de la hemoglobina sigmoidea?

La mioglobina tiene un solo sitio de unión; la hemoglobina tiene cuatro que cooperan entre sí.

## ¿Cómo daña al riñón la mioglobina en la rabdomiólisis?

Se filtra en el glomérulo, obstruye los túbulos y su hemo causa daño oxidativo: lesión renal aguda.

## ¿Qué hallazgo urinario sugiere mioglobinuria?

Tira reactiva positiva para sangre sin glóbulos rojos en el microscopio.

## ¿La mioglobina responde al 2,3-BPG?

No: es un monómero sin cavidad central; el 2,3-BPG solo actúa sobre la hemoglobina.

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Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: [MB: Myoglobin (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02144/entry) (UniProt, 2026); [3RGK: Crystal Structure of Human Myoglobin Mutant K45R](https://www.rcsb.org/structure/3RGK) (RCSB Protein Data Bank, 2026); [Myoglobin blood test: MedlinePlus Medical Encyclopedia](https://medlineplus.gov/ency/article/003663.htm) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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