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[Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Molécula

# Hemo

El hemo es un anillo de porfirina con un hierro en el centro; permite a la hemoglobina llevar oxígeno y a los citocromos mover electrones.

Actualizado 2026-11-01

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## Datos clave

- Protoporfirina IX + Fe²⁺: cuatro anillos de pirrol unidos por puentes de metino, con el hierro sujeto por sus cuatro nitrógenos.
- En la hemoglobina y la mioglobina el hierro debe estar ferroso (Fe²⁺) para unir O₂; oxidado (Fe³⁺) forma metahemoglobina.
- La quinta posición del hierro la ocupa la histidina proximal; la sexta queda libre para el O₂ (o el CO).
- Lo usan hemoglobina, mioglobina, citocromos de la cadena respiratoria, citocromos P450, catalasa, peroxidasas y la óxido nítrico sintasa.

**También llamado**
Hemo b, ferroprotoporfirina IX

**Fórmula**
C₃₄H₃₂FeN₄O₄

**PubChem**
[CID 4973](https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/4973)

## Estructura

- Lleva cuatro metilos, dos vinilos y dos propionatos; los propionatos, con carga, quedan hacia el agua y el resto se esconde en el bolsillo de la proteína.
- El hemo c de los citocromos c va unido a la proteína por enlaces tioéter; el hemo b (este) no.

## Correlación clínica

- La hemina (hemo con Fe³⁺) intravenosa reprime ALAS1 y es el tratamiento específico de las crisis de porfiria aguda.
- El hemo libre es tóxico (oxidante); en el plasma lo atrapa la hemopexina, y la hemoglobina libre la atrapa la haptoglobina (baja en la hemólisis).
- El hierro hemo de la carne se absorbe mejor que el hierro de los vegetales.

## Rutas

- [Síntesis del hemo](https://durgical.com/bioquimica/rutas/sintesis-del-hemo/)
- [Degradación del hemo y bilirrubina](https://durgical.com/bioquimica/rutas/degradacion-del-hemo-y-bilirrubina/)

## Enfermedades relacionadas

- [Porfiria aguda intermitente](https://durgical.com/enfermedades/porfiria-aguda-intermitente/)
- [Metahemoglobinemia](https://durgical.com/enfermedades/metahemoglobinemia/)
- [Anemia ferropénica](https://durgical.com/enfermedades/anemia-ferropenica/)

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- [Hemo oxigenasa](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/hemo-oxigenasa/)
- [Hemoglobina y 2,3-BPG](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/hemoglobina-y-2-3-bpg/)
- [Mioglobina](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/mioglobina/)
- [Metabolismo del hierro](https://durgical.com/bioquimica/temas/metabolismo-del-hierro/)
- [ALA sintasa](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/ala-sintasa/)

## Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

## ¿En qué estado de oxidación debe estar el hierro del hemo para unir oxígeno?

Ferroso (Fe²⁺); el Fe³⁺ forma metahemoglobina, que no une O₂.

## ¿Qué proteína plasmática atrapa el hemo libre y cuál la hemoglobina libre?

La hemopexina atrapa el hemo; la haptoglobina, la hemoglobina.

## ¿Por qué se usa hemina en la crisis de porfiria aguda?

Repone el hemo hepático, que reprime ALAS1 y baja la producción de ALA y porfobilinógeno.

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Las moléculas se muestran en su forma neutra, como las depositan las bases de datos; en la célula los ácidos y fosfatos están ionizados.

Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: [Heme b (CID 4973)](https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/4973) (PubChem, NCBI, 2026) · Public domain; [Reactome | Heme biosynthesis](https://reactome.org/PathwayBrowser/#/R-HSA-189451) (Reactome, 2026); [Reactome | Heme degradation](https://reactome.org/PathwayBrowser/#/R-HSA-189483) (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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