[Durgical](https://durgical.com/) › [DurgiPedia](https://durgical.com/durgipedia/) › [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) › Lanzadera malato-aspartato [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Ruta metabólica # Lanzadera malato-aspartato El NADH no atraviesa la membrana mitocondrial interna. Esta lanzadera lleva sus electrones adentro sobre el malato, y así hígado y corazón obtienen todo el ATP. Actualizado 2026-11-01 ## Mapa interactivo ## Datos clave - El NADH citosólico reduce el oxalacetato a malato; el malato entra a la matriz y se reoxida, y devuelve el NADH adentro. - Los electrones entran a la cadena por el complejo I, así que cada NADH citosólico vale unos 2,5 ATP (unos 1,5 con la lanzadera del glicerol-3-fosfato). - Necesita dos antiportadores y dos pares de isoenzimas (MDH1/MDH2 y AST1/AST2); el nitrógeno viaja en el aspartato y el glutamato. - El transportador aspartato-glutamato es electrogénico y usa el gradiente de protones, lo que hace que la lanzadera funcione en un solo sentido. - Es más activa en hígado, corazón y riñón; el músculo esquelético y el cerebro dependen más de la lanzadera del glicerol-3-fosfato. ## Regulación - El Ca²⁺ citosólico activa los transportadores aspartato-glutamato (aralar, citrina). - Una relación NADH/NAD⁺ alta en la matriz frena la lanzadera. - El aminooxiacetato bloquea las aminotransferasas y detiene la lanzadera (experimental). ## Los pasos, uno a uno - **Paso 1 · Malato deshidrogenasa 1 (citosólica, MDH1)** oxalacetato + NADH ⇌ malato + [NAD⁺](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/nad/) En el citosol usa el NADH de la glucólisis para reducir el oxalacetato a malato y devuelve NAD⁺ a la glucólisis. **Si falla:** Si este paso no da abasto, falta NAD⁺ en el citosol y las células convierten más piruvato en lactato. [Acidosis láctica →](https://durgical.com/enfermedades/acidosis-lactica/) - **Paso 2 · Transportador 2-oxoglutarato/malato (OGC, SLC25A11)** malato + α-cetoglutarato (matriz) ⇌ Malato (matriz) + α-cetoglutarato Intercambia malato del citosol por α-cetoglutarato de la matriz a través de la membrana interna, sin gastar energía. **Si falla:** Las variantes heredadas de SLC25A11 predisponen a paraganglioma (UniProt: PPGL6). [Paraganglioma y feocromocitoma hereditarios (SDH) →](https://durgical.com/enfermedades/paraganglioma-y-feocromocitoma-hereditarios/) - **Paso 3 · Malato deshidrogenasa 2 (mitocondrial, MDH2)** Malato (matriz) + [NAD⁺](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/nad/) ⇌ Oxalacetato (matriz) + NADH En la matriz reoxida el malato y da NADH que alimenta el complejo I; es la misma reacción del último paso del ciclo de Krebs. **Si falla:** Las variantes bialélicas de MDH2 causan una encefalopatía epiléptica y del desarrollo de inicio temprano (DEE51). - **Paso 4 · [Aspartato aminotransferasa 2 (mitocondrial, GOT2)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/aspartato-aminotransferasa/)** Oxalacetato (matriz) + Glutamato (matriz) ⇌ Aspartato (matriz) + α-cetoglutarato (matriz) Pasa el grupo amino del glutamato al oxalacetato y forma aspartato, que sí puede salir de la matriz (el oxalacetato no). **Si falla:** La AST mitocondrial pasa a la sangre en la lesión hepática grave; una relación AST/ALT mayor de 2 sugiere hepatopatía por alcohol. - **Paso 5 · Transportador aspartato-glutamato (aralar SLC25A12, citrina SLC25A13)** irreversible Aspartato (matriz) + [Glutamato](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/glutamato/) → Aspartato (citosol) + Glutamato (matriz) Saca aspartato a cambio de glutamato más un protón; como usa el gradiente de protones, la lanzadera no puede funcionar al revés. **Si falla:** Déficit de citrina (SLC25A13): colestasis neonatal y, en adultos, citrulinemia tipo II con hiperamonemia y preferencia por comidas ricas en proteína y pobres en carbohidratos. [Hiperamonemia →](https://durgical.com/enfermedades/hiperamonemia/) - **Paso 6 · [Aspartato aminotransferasa 1 (citosólica, GOT1)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/aspartato-aminotransferasa/)** Aspartato (citosol) + α-cetoglutarato ⇌ oxalacetato + [Glutamato](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/glutamato/) En el citosol vuelve a convertir el aspartato en oxalacetato, listo para recibir el siguiente NADH, y rehace el glutamato. **Si falla:** La AST citosólica es la mayor parte de la AST medida en suero; sube en la lesión hepática y muscular. ## Correlación clínica - Déficit de citrina (SLC25A13): colestasis intrahepática neonatal y, en adultos, citrulinemia tipo II con hiperamonemia. - La oxidación del etanol llena el citosol de NADH, que depende de las lanzaderas para eliminarse. - La glucólisis necesita NAD⁺ en el citosol; cuando las lanzaderas no dan abasto, las células reducen el piruvato a lactato. - La AST sale de las células hepáticas y cardíacas dañadas; la isoenzima mitocondrial sube en la lesión hepatocelular grave. ## Rutas - [Lanzadera malato-aspartato](https://durgical.com/bioquimica/rutas/lanzadera-malato-aspartato/) ## Enfermedades relacionadas - [Hiperamonemia](https://durgical.com/enfermedades/hiperamonemia/) - [Acidosis láctica](https://durgical.com/enfermedades/acidosis-lactica/) - [Paraganglioma y feocromocitoma hereditarios (SDH)](https://durgical.com/enfermedades/paraganglioma-y-feocromocitoma-hereditarios/) ## Relacionadas - [Lanzaderas mitocondriales del NADH](https://durgical.com/bioquimica/temas/lanzaderas-mitocondriales-del-nadh/) - [Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa](https://durgical.com/bioquimica/rutas/cadena-respiratoria-y-fosforilacion-oxidativa/) - [Complejo I (NADH deshidrogenasa)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/complejo-i/) - [Aspartato aminotransferasa (AST, GOT)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/aspartato-aminotransferasa/) - [Glutamato (ácido glutámico)](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/glutamato/) - [NAD⁺ (nicotinamida adenina dinucleótido)](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/nad/) - [Glucólisis](https://durgical.com/bioquimica/rutas/glucolisis/) - [Gluconeogénesis](https://durgical.com/bioquimica/rutas/gluconeogenesis/) - [Ciclo de la urea](https://durgical.com/bioquimica/rutas/ciclo-de-la-urea/) - [Metabolismo del etanol](https://durgical.com/bioquimica/rutas/metabolismo-del-etanol/) ## Póngase a prueba Piense la respuesta y toque la pregunta para verla. ## ¿Por qué la célula necesita una lanzadera para el NADH citosólico? La membrana mitocondrial interna no tiene transportador de NADH; la lanzadera mueve los electrones sobre el malato. ## ¿Cuántos ATP da, más o menos, un NADH citosólico por esta lanzadera? Unos 2,5, porque el NADH se rehace en la matriz y entra por el complejo I; la lanzadera del glicerol-3-fosfato da unos 1,5 por FADH₂. ## ¿Por qué el oxalacetato debe convertirse en aspartato en la matriz? No hay transportador de oxalacetato; el aspartato sale por el transportador aspartato-glutamato y en el citosol vuelve a oxalacetato. ## ¿Qué trastorno hereditario de esta lanzadera causa hiperamonemia? El déficit de citrina (SLC25A13), el transportador aspartato-glutamato del hígado; llega menos aspartato al ciclo de la urea. [Agregar a mis tarjetas (4)](https://durgical.app/estudiar/?add=/bioquimica/rutas/lanzadera-malato-aspartato/) Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud. Fuentes: [SLC25A13 gene: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/gene/slc25a13/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [Malate dehydrogenase, mitochondrial (MDH2) - Homo sapiens](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P40926/entry) (UniProt, 2026); [Mitochondrial 2-oxoglutarate/malate carrier protein (SLC25A11) - Homo sapiens](https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q02978/entry) (UniProt, 2026); [Malate dehydrogenase, cytoplasmic (MDH1) - Homo sapiens](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P40925/entry) (UniProt, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011). [← Toda la bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) ## **¿Ha detectado un error?** Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa. 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