[Durgical](https://durgical.com/) › [DurgiPedia](https://durgical.com/durgipedia/) › [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) › Aminoácidos: estructura, carga y pKa [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Tema # Aminoácidos: estructura, carga y pKa Los 20 aminoácidos comparten un esqueleto y difieren en su cadena lateral; su carga cambia con el pH, y eso decide cómo se pliega y migra una proteína. Actualizado 2026-11-01 ## Datos clave - Cada aminoácido tiene un carbono α unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral (R); en las proteínas todos son de la serie L. - pKa típicos: α-carboxilo ≈ 2 y α-amino ≈ 9–10. A pH 7,4 casi todos están como zwitteriones (−COO⁻ y −NH₃⁺). - Cadenas laterales ionizables: Asp y Glu (≈ 4, ácidos), His (≈ 6), Cys (≈ 8), Tyr (≈ 10), Lys (≈ 10,5) y Arg (≈ 12,5, básicos). - Punto isoeléctrico (pI): el pH en que la carga neta es cero; es el promedio de los dos pKa que rodean a la forma neutra (glicina ≈ 6). - La histidina es el único aminoácido que amortigua bien a pH fisiológico (imidazol con pKa ≈ 6). ## En detalle - Ecuación de Henderson–Hasselbalch: pH = pKa + log ([base]/[ácido]). Cuando el pH es igual al pKa, la mitad del grupo está protonada. - Por debajo de su pKa un grupo está protonado (el carboxilo es neutro, el amino es positivo); por encima, desprotonado (carboxilo negativo, amino neutro). - Para calcular el pI de un aminoácido con cadena ácida (Asp, Glu) se promedian los dos pKa más bajos; con cadena básica (Lys, Arg, His), los dos más altos. - Clasificación por cadena lateral: no polares (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp), polares sin carga (Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln), ácidos (Asp, Glu) y básicos (Lys, Arg, His). - La glicina es el único aminoácido sin carbono quiral; la prolina tiene el amino dentro de un anillo y rompe las hélices α. - Esenciales (la dieta debe aportarlos): fenilalanina, valina, treonina, triptófano, isoleucina, metionina, histidina, leucina y lisina; la arginina es condicionalmente esencial en el crecimiento. - A pH 8,6 (electroforesis) casi todas las proteínas plasmáticas quedan con carga negativa y migran hacia el ánodo, más rápido cuanto más baja es su pI. ## Para recordar Esenciales: «PVT TIM HaLL» (Phe, Val, Thr, Trp, Ile, Met, His, Leu, Lys). **También llamado** Aminoácidos, Punto isoeléctrico ## Correlación clínica - Los errores congénitos del metabolismo de aminoácidos (fenilcetonuria, jarabe de arce) se buscan en el tamizaje neonatal. - Un cambio de un aminoácido con carga por otro sin carga altera la pI de la proteína: así la HbS (Glu→Val) corre distinto en la electroforesis. - El amortiguador más importante dentro del eritrocito son las histidinas de la hemoglobina. ## Enfermedades relacionadas - [Fenilcetonuria (PKU)](https://durgical.com/enfermedades/fenilcetonuria/) - [Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-la-orina-con-olor-a-jarabe-de-arce/) - [Cistinuria](https://durgical.com/enfermedades/cistinuria/) - [Enfermedad de Hartnup](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-hartnup/) ## Relacionadas - [Histidina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/histidina/) - [Hidroxiprolina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/hidroxiprolina/) - [Estructura y plegamiento de las proteínas](https://durgical.com/bioquimica/temas/estructura-y-plegamiento-de-las-proteinas/) - [Proteínas plasmáticas y electroforesis](https://durgical.com/bioquimica/temas/proteinas-plasmaticas-y-electroforesis/) - [Glutamato (ácido glutámico)](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/glutamato/) - [Fenilalanina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/fenilalanina/) - [Tirosina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/tirosina/) - [Triptófano](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/triptofano/) - [Alanina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/alanina/) ## Póngase a prueba Piense la respuesta y toque la pregunta para verla. ## ¿Qué carga neta tiene la glicina a pH 7,4? Casi cero: el carboxilo (pKa ≈ 2) está desprotonado y el amino (pKa ≈ 9,6) protonado; es un zwitterión con carga neta ≈ 0. ## ¿Por qué la histidina amortigua bien a pH fisiológico? Su imidazol tiene un pKa ≈ 6, cercano a 7,4, así que puede ganar o ceder protones en ese rango. ## ¿Cómo se calcula el punto isoeléctrico del ácido glutámico? Se promedian los dos pKa más bajos (α-carboxilo y carboxilo lateral), que rodean a la forma con carga neta cero: unos 3,2. ## ¿Cuál es el único aminoácido que no tiene carbono quiral? La glicina: su cadena lateral es un hidrógeno, así que el carbono α tiene dos sustituyentes iguales. [Agregar a mis tarjetas (4)](https://durgical.app/estudiar/?add=/bioquimica/temas/aminoacidos-estructura-carga-y-pka/) Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud. Fuentes: [Amino acids: MedlinePlus Medical Encyclopedia](https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [What are proteins and what do they do?: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/understanding/howgeneswork/protein/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [L-Histidine (CID 6274)](https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/6274) (PubChem, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011). [← Toda la bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) ## **¿Ha detectado un error?** Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa. 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