[Durgical](https://durgical.com/) › [DurgiPedia](https://durgical.com/durgipedia/) › [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) › Estructura y plegamiento de las proteínas [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Tema # Estructura y plegamiento de las proteínas Una proteína es una cadena de aminoácidos que se pliega en una forma precisa; si se pliega mal, deja de funcionar o se acumula y daña los tejidos. Actualizado 2026-11-01 ## Datos clave - Primaria: la secuencia unida por enlaces peptídicos (planos, casi siempre trans). Secundaria: hélice α y lámina β, sostenidas por puentes de hidrógeno del esqueleto. - Terciaria: el plegamiento 3D de una cadena (núcleo hidrofóbico, puentes disulfuro, enlaces iónicos). Cuaternaria: varias cadenas juntas, como la hemoglobina α₂β₂. - La secuencia determina el plegamiento (Anfinsen), pero en la célula ayudan las chaperonas (HSP70, chaperoninas HSP60) y enzimas como la proteína disulfuro isomerasa. - Las proteínas mal plegadas se marcan con ubiquitina y se destruyen en el proteasoma; si escapan, forman agregados como el amiloide (fibrillas en lámina β cruzada). - La desnaturalización (calor, pH extremo, urea, detergentes) rompe la estructura 2.ª–4.ª pero no los enlaces peptídicos. ## En detalle - El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace: no gira, y la cadena solo se dobla en los ángulos φ y ψ del carbono α. - Hélice α: 3,6 residuos por vuelta; el C=O de cada residuo forma un puente de hidrógeno con el N–H del residuo cuatro posiciones más adelante. La prolina la interrumpe. - Lámina β: hebras extendidas lado a lado (paralelas o antiparalelas), unidas por puentes de hidrógeno entre hebras; los giros β suelen tener glicina y prolina. - En agua, las cadenas laterales hidrofóbicas se esconden en el centro y las polares quedan en la superficie: es la principal fuerza del plegamiento. - Los dominios son unidades plegadas que se repiten entre proteínas (por ejemplo, los dominios tipo inmunoglobulina o tipo EGF de la fibrilina). - En el retículo endoplásmico, las proteínas que no se pliegan activan la respuesta a proteínas mal plegadas (UPR); si persiste, la célula entra en apoptosis. - Enfermedades conformacionales: el α1-antitripsina Z se polimeriza en el hepatocito; el prion convierte la proteína normal en su forma β; la transtiretina inestable forma amiloide. **También llamado** Niveles de estructura proteica, Chaperonas ## Correlación clínica - Amiloidosis, enfermedades por priones, Alzheimer (β-amiloide y tau) y Parkinson (α-sinucleína) comparten un mismo problema: proteínas mal plegadas que se agregan. - Fármacos «estabilizadores» como el tafamidis mantienen la forma nativa de la transtiretina y frenan la formación de amiloide. - En la fibrosis quística, la variante más común del CFTR (F508del) se pliega mal y se degrada antes de llegar a la membrana. ## Enfermedades relacionadas - [Amiloidosis](https://durgical.com/enfermedades/amiloidosis/) - [Enfermedades por priones (Creutzfeldt–Jakob)](https://durgical.com/enfermedades/enfermedades-por-priones/) - [Deficiencia de α1-antitripsina](https://durgical.com/enfermedades/deficiencia-de-1-antitripsina/) - [Enfermedad de Alzheimer](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-alzheimer/) - [Enfermedad de células falciformes (anemia falciforme)](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-celulas-falciformes/) - [Cistinuria](https://durgical.com/enfermedades/cistinuria/) ## Relacionadas - [Aminoácidos: estructura, carga y pKa](https://durgical.com/bioquimica/temas/aminoacidos-estructura-carga-y-pka/) - [Colágeno](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/colageno/) - [Proteína priónica (PrP)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/proteina-prionica/) - [Transtiretina (prealbúmina)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/transtiretina/) - [α1-antitripsina](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/1-antitripsina/) - [Hemoglobina y 2,3-BPG](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/hemoglobina-y-2-3-bpg/) - [Mioglobina](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/mioglobina/) - [Inmunoglobulinas (anticuerpos)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/inmunoglobulinas/) ## Póngase a prueba Piense la respuesta y toque la pregunta para verla. ## ¿Qué tipo de enlace sostiene la hélice α y la lámina β? Puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N–H del esqueleto peptídico, no entre cadenas laterales. ## ¿Qué nivel de estructura se pierde al desnaturalizar una proteína con calor? Secundario, terciario y cuaternario; los enlaces peptídicos (estructura primaria) quedan intactos. ## ¿Qué aminoácido interrumpe una hélice α y por qué? La prolina: su amino está en un anillo, no tiene N–H para el puente de hidrógeno y su ángulo rígido no encaja en la hélice. ## ¿Qué estructura comparten todas las fibrillas de amiloide? La lámina β cruzada: hebras β perpendiculares al eje de la fibrilla; por eso se tiñen con rojo Congo. [Agregar a mis tarjetas (4)](https://durgical.app/estudiar/?add=/bioquimica/temas/estructura-y-plegamiento-de-las-proteinas/) Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud. Fuentes: [What are proteins and what do they do?: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/understanding/howgeneswork/protein/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [PDB-101: Molecule of the Month: Myoglobin](https://pdb101.rcsb.org/motm/1) (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); [Amyloid fiber formation](https://reactome.org/PathwayBrowser/#/R-HSA-977225) (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011). [← Toda la bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) ## **¿Ha detectado un error?** Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa. Reportar un error Modelo representativo, solo con fines educativos. --- Source: https://durgical.com/bioquimica/temas/estructura-y-plegamiento-de-las-proteinas/ License: CC BY 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). 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