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# Glucoproteínas y glicosilación de proteínas (N- y O-)

Muchas proteínas reciben cadenas de azúcares en el RE y el Golgi; estas ayudan al plegamiento, la clasificación, la estabilidad y el reconocimiento celular.

Actualizado 2026-11-01

## Datos clave

- N-glicosilación: la cadena de azúcares se une al N amídico de la asparagina en la secuencia Asn-X-Ser/Thr (X ≠ prolina), en el RE rugoso, durante la traducción.
- Los N-glicanos empiezan como un bloque de 14 azúcares (Glc₃Man₉GlcNAc₂) armado sobre fosfato de dolicol y transferido completo a la proteína por la oligosacariltransferasa (OST); luego se recorta en el RE y el Golgi.
- O-glicosilación: los azúcares se añaden uno a uno al OH de serina o treonina (o de hidroxilisina en el colágeno) en el Golgi; las mucinas y los proteoglucanos están O-glicosilados.
- Funciones: control de calidad del plegamiento (calnexina/calreticulina), envío a lisosomas (manosa 6-fosfato), vida media en el plasma, receptores y adhesión celular (selectinas), grupos sanguíneos ABO.
- La tunicamicina bloquea el primer paso de la vía del dolicol; los defectos de la vía causan los trastornos congénitos de la glicosilación (CDG).

## En detalle

- 1. En la cara citosólica del RE se añaden azúcares al fosfato de dolicol a partir de azúcares-nucleótido (UDP-GlcNAc, GDP-manosa); luego el lípido gira hacia la luz del RE y recibe más manosas y glucosas.
- 2. La OST transfiere el oligosacárido completo a la asparagina de la cadena que está entrando al RE.
- 3. Las glucosidasas I y II quitan glucosas; la calnexina y la calreticulina retienen a las proteínas con una glucosa hasta que se pliegan bien (punto de control del plegamiento). Las mal plegadas van a la degradación asociada al RE.
- 4. En el Golgi, el recorte de manosas y la adición de GlcNAc, galactosa, fucosa y ácido siálico crean glicanos «complejos»; otros conservan glicanos «ricos en manosa».
- 5. Las enzimas lisosomales reciben manosa 6-fosfato en el cis-Golgi, la señal que las envía a los lisosomas.
- 6. La glicación es distinta: es la unión no enzimática de glucosa a las proteínas (por ejemplo, la HbA1c y los productos finales de glicación avanzada en la diabetes).

## Para recordar

N de asparagiNa (en el RE, en bloque); O del OH de serina y treonina (en el Golgi, uno por uno).

**También llamado**
N-glicosilación, O-glicosilación, Vía del dolicol, Glucoproteínas

## Correlación clínica

- Los trastornos congénitos de la glicosilación (por ejemplo, PMM2-CDG) causan enfermedad multisistémica; el isoelectroenfoque de la transferrina es la prueba de tamizaje.
- La enfermedad de células I es un defecto del marcaje con manosa 6-fosfato: las enzimas lisosomales salen a la sangre en vez de llegar a los lisosomas.
- Las mucinas sialiladas y los glicanos alterados son marcadores tumorales (CA-125 y CA 19-9 reconocen epítopos ricos en carbohidratos).

## Enfermedades relacionadas

- [Trastorno congénito de la glicosilación tipo Ia (PMM2-CDG)](https://durgical.com/enfermedades/trastorno-congenito-de-la-glicosilacion-tipo-ia/)
- [Enfermedad de células I (mucolipidosis II)](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-celulas-i/)
- [Síndrome de Hurler (mucopolisacaridosis tipo I)](https://durgical.com/enfermedades/sindrome-de-hurler/)

## Relacionadas

- [Direccionamiento de proteínas y secuencias señal](https://durgical.com/bioquimica/temas/direccionamiento-de-proteinas-y-secuencias-senal/)
- [Chaperonas moleculares y proteínas de choque térmico](https://durgical.com/bioquimica/temas/chaperonas-moleculares-y-proteinas-de-choque-termico/)
- [Marcaje con manosa-6-fosfato (envío de enzimas al lisosoma)](https://durgical.com/bioquimica/temas/marcaje-con-manosa-6-fosfato/)
- [Glucosaminoglucanos (mucopolisacáridos)](https://durgical.com/bioquimica/temas/glucosaminoglucanos/)
- [Organelos celulares y su metabolismo](https://durgical.com/bioquimica/temas/organelos-celulares-y-su-metabolismo/)
- [Síntesis del colágeno](https://durgical.com/bioquimica/temas/sintesis-del-colageno/)
- [Inmunoglobulinas (anticuerpos)](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/inmunoglobulinas/)
- [Química de los carbohidratos](https://durgical.com/bioquimica/temas/quimica-de-los-carbohidratos/)
- [Traducción y código genético](https://durgical.com/bioquimica/temas/traduccion-y-codigo-genetico/)

## Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

## ¿A qué aminoácido se une un N-glicano y en qué secuencia?

A la asparagina, en la secuencia Asn-X-Ser/Thr, donde X es cualquier aminoácido excepto prolina.

## ¿Qué lípido lleva el oligosacárido antes de transferirlo a la proteína?

El fosfato de dolicol (dolicol pirofosfato–oligosacárido), en la membrana del RE.

## ¿Dónde y cómo ocurre la O-glicosilación?

Sobre todo en el Golgi, añadiendo azúcares uno a uno al hidroxilo de la serina o la treonina.

## ¿Qué papel cumplen la calnexina y la calreticulina?

Son chaperonas tipo lectina que retienen en el RE a las glucoproteínas monoglucosiladas hasta que se pliegan correctamente.

## ¿Qué prueba tamiza los trastornos congénitos de la glicosilación?

El isoelectroenfoque de la transferrina sérica, que muestra la pérdida de glicanos con ácido siálico.

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Fuentes: [PDB-101: Molecule of the Month: Oligosaccharyltransferase](https://pdb101.rcsb.org/motm/266) (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); [STT3A: Dolichyl-diphosphooligosaccharide–protein glycosyltransferase subunit STT3A (human)](https://www.uniprot.org/uniprotkb/P46977/entry) (UniProt, 2026); [PMM2-congenital disorder of glycosylation: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/condition/pmm2-congenital-disorder-of-glycosylation/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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