[Durgical](https://durgical.com/) › [DurgiPedia](https://durgical.com/durgipedia/) › [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) › Unión del oxígeno: hemoglobina frente a mioglobina [Bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) · Tema # Unión del oxígeno: hemoglobina frente a mioglobina La mioglobina guarda oxígeno y lo suelta tarde; la hemoglobina lo toma en el pulmón y lo entrega en los tejidos gracias a su curva en forma de S. Actualizado 2026-11-01 ## Datos clave - Mioglobina: una cadena y un hemo; curva hiperbólica, P50 ≈ 2–3 mmHg (afinidad muy alta). - Hemoglobina: cuatro cadenas (α₂β₂) y cuatro hemos; curva sigmoidea por cooperatividad, P50 ≈ 26–27 mmHg, coeficiente de Hill ≈ 2,8. - Desvío a la derecha (menos afinidad, más entrega): ↑ CO₂, ↑ H⁺ (↓ pH, efecto Bohr), ↑ 2,3-BPG, ↑ temperatura, ejercicio. - Desvío a la izquierda (más afinidad, menos entrega): HbF, CO, metahemoglobina, alcalosis, hipotermia, sangre almacenada (poco 2,3-BPG). - Efecto Haldane: la hemoglobina desoxigenada capta más H⁺ y CO₂; en el pulmón, al oxigenarse, los libera. ## En detalle - Con el O₂ unido, el hierro (Fe²⁺) entra al plano del hemo y arrastra la histidina proximal (F8); ese movimiento se transmite a las demás subunidades y facilita la unión siguiente (T → R). - En el pulmón (PO₂ ≈ 100 mmHg) la hemoglobina se satura casi al 98 %; en el tejido en reposo (≈ 40 mmHg) queda en ≈ 75 %, y en el músculo en ejercicio cae mucho más. - La mioglobina sigue casi saturada a 40 mmHg: solo libera su O₂ cuando la PO₂ del músculo baja mucho, como reserva. - El 2,3-BPG se une en la cavidad central de la desoxihemoglobina (entre las cadenas β) y estabiliza la forma T; sube en la altura, la anemia y la hipoxia crónica. - La HbF (α₂γ₂) une mal el 2,3-BPG, por eso tiene más afinidad que la HbA y toma O₂ de la sangre materna. - El CO se une al hemo unas 200–250 veces más que el O₂ y además desvía la curva a la izquierda: baja la carga y la entrega de O₂. - Contenido de O₂ ≈ 1,34 × Hb (g/dL) × SaO₂ + 0,003 × PaO₂: casi todo viaja unido a la hemoglobina. ## Para recordar Desvío a la derecha: «CADET, a la derecha» (CO₂, Ácido, 2,3-DPG, Ejercicio, Temperatura). **También llamado** Curva de disociación de la oxihemoglobina, Efecto Bohr, P50 ## Correlación clínica - En la intoxicación por CO el oxímetro de pulso marca normal porque no distingue carboxihemoglobina de oxihemoglobina; se necesita cooximetría. - En la altura (por ejemplo, Bogotá, a unos 2600 m) sube el 2,3-BPG y la hemoglobina como adaptación a la menor PO₂. - La sangre transfundida con mucho tiempo de almacenamiento tiene poco 2,3-BPG y entrega peor el O₂ durante las primeras horas. ## Enfermedades relacionadas - [Intoxicación por monóxido de carbono](https://durgical.com/enfermedades/intoxicacion-por-monoxido-de-carbono/) - [Metahemoglobinemia](https://durgical.com/enfermedades/metahemoglobinemia/) - [Enfermedad de células falciformes (anemia falciforme)](https://durgical.com/enfermedades/enfermedad-de-celulas-falciformes/) - [Talasemias (α y β)](https://durgical.com/enfermedades/talasemias/) ## Relacionadas - [Hemoglobina y 2,3-BPG](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/hemoglobina-y-2-3-bpg/) - [Mioglobina](https://durgical.com/bioquimica/enzimas/mioglobina/) - [Variantes de la hemoglobina (HbA, HbA2, HbF, HbS, HbC)](https://durgical.com/bioquimica/temas/variantes-de-la-hemoglobina/) - [Hemo](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/hemo/) - [Regulación alostérica y covalente de las enzimas](https://durgical.com/bioquimica/temas/regulacion-alosterica-y-covalente-de-las-enzimas/) - [Histidina](https://durgical.com/bioquimica/moleculas/histidina/) ## Póngase a prueba Piense la respuesta y toque la pregunta para verla. ## ¿Por qué la curva de la hemoglobina es sigmoidea y la de la mioglobina hiperbólica? La hemoglobina tiene cuatro sitios que cooperan (unir uno facilita los otros); la mioglobina tiene un solo sitio. ## ¿Qué cambios desvían la curva de la hemoglobina a la derecha? Más CO₂, más H⁺ (acidosis), más 2,3-BPG y más temperatura: bajan la afinidad y aumentan la entrega de O₂ al tejido. ## ¿Por qué la HbF tiene más afinidad por el O₂ que la HbA? Sus cadenas γ unen mal el 2,3-BPG, que normalmente estabiliza la forma de baja afinidad. ## ¿Qué es el efecto Haldane? La hemoglobina desoxigenada transporta más CO₂ y H⁺; al oxigenarse en el pulmón los suelta, lo que ayuda a eliminar CO₂. [Agregar a mis tarjetas (4)](https://durgical.app/estudiar/?add=/bioquimica/temas/union-del-oxigeno-hemoglobina-frente-a-mioglobina/) Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud. Fuentes: [PDB-101: Molecule of the Month: Hemoglobin](https://pdb101.rcsb.org/motm/41) (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); [PDB-101: Molecule of the Month: Myoglobin](https://pdb101.rcsb.org/motm/1) (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); [Blood gases: MedlinePlus Medical Encyclopedia](https://medlineplus.gov/ency/article/003855.htm) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [HBB gene: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/gene/hbb/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011). [← Toda la bioquímica](https://durgical.com/bioquimica/) ## **¿Ha detectado un error?** Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa. 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