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# Variantes de la hemoglobina (HbA, HbA2, HbF, HbS, HbC)

La hemoglobina cambia de cadenas del feto al adulto, y un solo cambio de aminoácido basta para causar enfermedades como la anemia falciforme.

Actualizado 2026-11-01

## Datos clave

- Adulto: HbA (α₂β₂) ~97 %, HbA2 (α₂δ₂) 2–3 %, HbF (α₂γ₂) menos de 1 %.
- HbF predomina al nacer y une mal el 2,3-BPG: más afinidad por el O₂, útil para tomarlo de la sangre materna. El cambio a HbA ocurre en los primeros 6 meses.
- HbS: ácido glutámico → valina en la posición 6 de la cadena β; desoxigenada, polimeriza y deforma el eritrocito (hoz).
- HbC: ácido glutámico → lisina en la misma posición; forma cristales y causa hemólisis leve; HbSC es una forma moderada de enfermedad falciforme.

## En detalle

- Los genes α (HBA1, HBA2) están en el cromosoma 16; los genes de tipo β (ε, γ, δ, β) en el cromosoma 11, en el orden en que se expresan durante el desarrollo.
- La valina de la HbS crea un parche hidrofóbico que encaja en un bolsillo de otra hemoglobina desoxigenada: se forman fibras largas.
- La HbF no entra en esas fibras: por eso la hidroxiurea, que sube la HbF, alivia la enfermedad falciforme.
- En la electroforesis alcalina la HbA corre más rápido hacia el ánodo, luego HbF, HbS y HbC (la lisina de HbC agrega carga positiva).
- En la β-talasemia menor sube la HbA2 (más de 3,5 %); en la mayor, la HbF.
- En la α-talasemia sobran cadenas: γ₄ (Hb Bart's) en el feto y β₄ (HbH) en el adulto, ambas inútiles para entregar O₂.
- La HbA1c es HbA con glucosa unida sin enzimas; refleja la glucemia media de unos 3 meses. Las variantes y la hemólisis pueden falsear su valor.

## Para recordar

Electroforesis, del más rápido al más lento: «A Fat Santa Claus» (A, F, S, C).

## Correlación clínica

- El rasgo falciforme (HbAS) suele no dar síntomas y protege contra la malaria grave por P. falciparum; por eso es más común donde hubo malaria.
- El tamizaje neonatal detecta HbS y otras variantes cuando aún predomina la HbF.
- La persistencia hereditaria de HbF es benigna y suaviza la anemia falciforme o la talasemia si se heredan juntas.

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## Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

## ¿Qué cambio de aminoácido produce la HbS?

Ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena β.

## ¿Por qué la HbF tiene más afinidad por el oxígeno que la HbA?

Sus cadenas γ unen mal el 2,3-BPG, que estabiliza la forma de baja afinidad.

## ¿Qué fracción de hemoglobina sube en la β-talasemia menor?

La HbA2 (α₂δ₂), por encima de 3,5 %.

## ¿Por qué la hidroxiurea mejora la enfermedad falciforme?

Aumenta la HbF, que no entra en los polímeros de HbS y diluye la HbS dentro del eritrocito.

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Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: [Hemoglobin electrophoresis: MedlinePlus Medical Encyclopedia](https://medlineplus.gov/ency/article/003639.htm) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [HBB gene: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/gene/hbb/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [Sickle cell disease: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/condition/sickle-cell-disease/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); [Beta thalassemia: MedlinePlus Genetics](https://medlineplus.gov/genetics/condition/beta-thalassemia/) (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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