Bioquímica · Enzima
Superóxido dismutasa (SOD) !
La superóxido dismutasa convierte el radical superóxido en peróxido de hidrógeno y oxígeno; es la primera línea antioxidante.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- 2 O₂•⁻ + 2 H⁺ → H₂O₂ + O₂; luego la catalasa o la glutatión peroxidasa eliminan el H₂O₂.
- Tres formas: SOD1 con cobre y zinc (citosol), SOD2 con manganeso (matriz mitocondrial, junto a la cadena) y SOD3 (extracelular).
- Es una de las enzimas más rápidas que existen: funciona casi al ritmo de la difusión.
- El cobre es el que cambia de valencia en la reacción; el zinc estabiliza la estructura.
Regulación
- La SOD2 se induce por citocinas inflamatorias y por estrés oxidativo.
- Necesita cobre, zinc o manganeso según la forma: su carencia reduce la actividad.
Inhibidores y tóxicos
- Dietilditiocarbamato (quelante de cobre, uso experimental)
Correlación clínica
- Las variantes de SOD1 causan una parte de la esclerosis lateral amiotrófica familiar; el daño viene de la proteína mal plegada, no solo de perder actividad.
- Los neutrófilos usan superóxido para matar microbios: la SOD lo convierte en H₂O₂, que la mieloperoxidasa transforma en hipoclorito.
Relacionadas
- Catalasa
- Glutatión peroxidasa (GPX)
- Especies reactivas de oxígeno y antioxidantes
- Complejo I (NADH deshidrogenasa)
- Complejo III (citocromo bc₁)
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué reacción cataliza la superóxido dismutasa?
Convierte dos superóxidos en H₂O₂ y O₂; el H₂O₂ lo eliminan después la catalasa y la glutatión peroxidasa.
¿Qué metal tiene la SOD mitocondrial?
Manganeso (SOD2); la citosólica (SOD1) tiene cobre y zinc.
¿Qué enfermedad neurológica se asocia a variantes de SOD1?
La esclerosis lateral amiotrófica familiar.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: SOD1: Superoxide dismutase [Cu-Zn] (human) (UniProt, 2026); SOD2: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial (human) (UniProt, 2026); SOD1 gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Amyotrophic lateral sclerosis: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); 2C9V: Atomic resolution structure of Cu-Zn Human Superoxide dismutase (RCSB Protein Data Bank, 2026).
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