Bioquímica · Proteína
Citocromo c !
El citocromo c es una proteína pequeña con hemo que lleva un electrón a la vez del complejo III al complejo IV; fuera de su sitio, activa la apoptosis.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- Proteína soluble de unos 104 aminoácidos, en el espacio intermembrana, unida débilmente a la cara externa de la membrana interna.
- Su hemo c está unido por enlaces covalentes a dos cisteínas; el hierro alterna entre Fe³⁺ y Fe²⁺.
- Transporta un solo electrón por viaje: se necesitan cuatro para reducir un O₂.
- Es una de las proteínas mejor conservadas en la evolución.
- Genes
- CYCS
- Estructura (PDB)
- 3ZCF
Estructura
- Hemo c unido a la proteína por dos enlaces tioéter (Cys14 y Cys17); histidina y metionina sujetan el hierro.
Correlación clínica
- En la apoptosis intrínseca, el citocromo c sale de la mitocondria (controlado por la familia BCL-2) y forma el apoptosoma con APAF-1, que activa la caspasa 9.
- La cardiolipina de la membrana interna lo retiene; su oxidación favorece la salida.
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¿Entre qué complejos transporta electrones el citocromo c?
Del complejo III al complejo IV, un electrón por vez.
¿Qué papel tiene el citocromo c en la apoptosis?
Al salir al citosol se une a APAF-1, forma el apoptosoma y activa la caspasa 9.
¿Cómo se une el hemo al citocromo c?
Por enlaces covalentes (tioéter) con dos cisteínas, a diferencia del hemo de la hemoglobina.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: CYCS: Cytochrome c (human) (UniProt, 2026); 3ZCF: Structure of recombinant human cytochrome c (RCSB Protein Data Bank, 2026); Respiratory electron transport (Reactome, 2026).
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