Bioquímica · Enzima
Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (GAPDH) !
La GAPDH es la enzima de la glucólisis que produce NADH y crea un enlace de alta energía; el arsénico la engaña.
Actualizado 2026-10-31
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Datos clave
- G3P + NAD⁺ + Pi ⇌ 1,3-bisfosfoglicerato + NADH + H⁺ (paso 6).
- Una cisteína del sitio activo forma un tioéster con el sustrato; el fosfato inorgánico lo rompe y queda un acil-fosfato de alta energía.
- Tetrámero con un NAD⁺ por subunidad.
Regulación
- Depende de que haya NAD⁺: sin LDH ni lanzaderas, la glucólisis se detiene aquí.
Inhibidores y tóxicos
- Arsenato (compite con el fosfato: sin ATP en el paso 7)
- Yodoacetato y otros reactivos de tioles
Correlación clínica
- En la intoxicación por arsénico, el arsenato desacopla la glucólisis y el arsenito bloquea la PDH y la α-cetoglutarato deshidrogenasa.
- Su gen se usa como control de expresión en el laboratorio porque se expresa en casi todas las células.
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¿Qué aminoácido del sitio activo de la GAPDH forma el intermediario?
Una cisteína, que forma un tioéster con el sustrato.
¿Por qué el arsenato deja la glucólisis sin ATP neto?
Forma 1-arseno-3-fosfoglicerato, que se hidroliza solo: se salta el ATP de la fosfoglicerato cinasa.
¿Qué coenzima reduce la GAPDH?
NAD⁺ a NADH.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: GAPDH: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (human) (UniProt, 2026); Arsenic (World Health Organization, 2026); 1U8F: Human placental glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (RCSB Protein Data Bank, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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