Bioquímica · Ruta metabólica
Glucólisis !
La glucólisis parte una glucosa en dos piruvatos en el citosol y deja 2 ATP y 2 NADH netos; funciona con o sin oxígeno.
Actualizado 2026-10-31
Mapa interactivo
Balance: ATP +2NADH +2piruvato +2
Datos clave
- Ocurre en el citosol de todas las células; el eritrocito, que no tiene mitocondrias, depende solo de ella.
- Fase de inversión (pasos 1–5): se gastan 2 ATP. Fase de rendimiento (pasos 6–10): se forman 4 ATP y 2 NADH. Balance neto: 2 ATP, 2 NADH, 2 piruvatos.
- Tres pasos son irreversibles y regulados: hexocinasa, fosfofructocinasa-1 (el paso comprometido) y piruvato cinasa.
- Sin oxígeno, la lactato deshidrogenasa convierte el piruvato en lactato y regenera el NAD⁺ que la glucólisis necesita para seguir.
- El ATP se forma por fosforilación a nivel de sustrato (pasos 7 y 10), sin cadena respiratoria.
- También llamado
- Vía de Embden-Meyerhof
Regulación
- PFK-1 es el control principal: la activan el AMP y la fructosa-2,6-bisfosfato; la inhiben el ATP, el citrato y la acidez.
- La insulina aumenta la fructosa-2,6-bisfosfato en el hígado y acelera la glucólisis; el glucagón la disminuye.
- La hexocinasa se frena con su producto, la glucosa-6-fosfato; la glucocinasa hepática no.
- La fructosa-1,6-bisfosfato activa por adelantado a la piruvato cinasa; el ATP, la alanina y (en el hígado) el glucagón la frenan.
Los pasos, uno a uno
- Paso 1 · Hexocinasa (glucocinasa en hígado y páncreas) irreversible Glucosa + ATP → Glucosa-6-fosfato + ADPFosforila la glucosa en el carbono 6: cargada, ya no puede salir de la célula.Si falla: Mutaciones de la glucocinasa: MODY 2 (hiperglucemia leve y estable); déficit de hexocinasa: anemia hemolítica rara. Diabetes mellitus tipo 2 →
- Paso 2 · Fosfoglucosa isomerasa Glucosa-6-fosfato ⇌ fructosa-6-fosfatoConvierte una aldosa en cetosa: el anillo de seis se vuelve uno de cinco y el C1 queda libre para otro fosfato.Si falla: Déficit de glucosa-6-fosfato isomerasa: segunda causa enzimática de anemia hemolítica no esferocítica.
- Paso 3 · Fosfofructocinasa-1 (PFK-1) irreversible fructosa-6-fosfato + ATP → Fructosa-1,6-bisfosfato + ADPEl paso comprometido y limitante: una vez hecha, la fructosa-1,6-bisfosfato solo puede seguir la glucólisis.Si falla: Déficit de PFK muscular (enfermedad de Tarui): calambres, mioglobinuria y hemólisis leve. Enfermedad de Tarui (déficit de fosfofructocinasa muscular) →
- Paso 4 · Aldolasa Fructosa-1,6-bisfosfato ⇌ dihidroxiacetona fosfato + gliceraldehído-3-fosfatoParte el azúcar de seis carbonos en dos triosas fosfato (aldólisis inversa).Si falla: Aldolasa B (hígado): su déficit causa intolerancia hereditaria a la fructosa; aldolasa A: miopatía y hemólisis raras.
- Paso 5 · Triosa fosfato isomerasa dihidroxiacetona fosfato ⇌ gliceraldehído-3-fosfatoConvierte la dihidroxiacetona fosfato en gliceraldehído-3-fosfato: desde aquí todo ocurre dos veces por glucosa.Si falla: Déficit de TPI: anemia hemolítica con enfermedad neurológica progresiva.
- Paso 6 · Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa gliceraldehído-3-fosfato + NAD⁺ + fosfato (Pi) ⇌ 1,3-bisfosfoglicerato + NADHOxida el aldehído y une un fosfato inorgánico: el único paso que produce NADH.Si falla: Intoxicación por arsénico: el arsenato desacopla este paso (y el arsenito bloquea la PDH). Intoxicación por arsénico →
- Paso 7 · Fosfoglicerato cinasa 1,3-bisfosfoglicerato + ADP ⇌ 3-fosfoglicerato + ATPPrimera fosforilación a nivel de sustrato: el fosfato de alta energía pasa al ADP.Si falla: En el eritrocito, la bisfosfoglicerato mutasa desvía 1,3-BPG a 2,3-BPG (sin ATP), que regula la hemoglobina. Déficit de PGK1: hemólisis, miopatía.
- Paso 8 · Fosfoglicerato mutasa 3-fosfoglicerato ⇌ 2-fosfogliceratoMueve el fosfato del C3 al C2, a través de una histidina fosforilada y 2,3-BPG.Si falla: Déficit de PGAM muscular (glucogenosis tipo X): intolerancia al ejercicio y mioglobinuria.
- Paso 9 · Enolasa 2-fosfoglicerato ⇌ fosfoenolpiruvato + H₂OQuita una molécula de agua y crea el fosfoenolpiruvato, un compuesto de energía muy alta.Si falla: La enolasa neuronal (NSE) se usa como marcador del cáncer de pulmón de células pequeñas y del neuroblastoma.
- Paso 10 · Piruvato cinasa irreversible fosfoenolpiruvato + ADP → Piruvato + ATPSegunda fosforilación a nivel de sustrato; el enol pasa a cetona y la reacción ya no vuelve atrás.Si falla: Déficit de piruvato cinasa: la causa enzimática más común de anemia hemolítica no esferocítica. Déficit de piruvato cinasa →
- Sin oxígeno (LDH) · Lactato deshidrogenasa (sin oxígeno) Piruvato + NADH ⇌ Lactato + NAD⁺Reduce el piruvato a lactato y devuelve el NAD⁺ al paso 6: así la glucólisis sigue sin oxígeno.Si falla: Cuando el lactato se produce más rápido de lo que el hígado lo usa aparece la acidosis láctica. Acidosis láctica →
Correlación clínica
- Los defectos de las enzimas glucolíticas del eritrocito causan anemia hemolítica no esferocítica; el más común es el déficit de piruvato cinasa.
- Los tumores consumen mucha glucosa aun con oxígeno (efecto Warburg); la PET con FDG aprovecha que la hexocinasa atrapa la 2-desoxiglucosa marcada.
- El fluoruro de los tubos de tapa gris inhibe la enolasa: la sangre deja de consumir glucosa y la medición es fiel.
- El arsenato desacopla el paso 6: la glucólisis sigue pero no deja ATP neto.
Enfermedades relacionadas
- Déficit de piruvato cinasa
- Enfermedad de Tarui (déficit de fosfofructocinasa muscular)
- Intoxicación por arsénico
- Acidosis láctica
- Diabetes mellitus tipo 2
Relacionadas
- Glucosa
- Glucosa-6-fosfato
- Fructosa-1,6-bisfosfato
- Piruvato
- Lactato
- ATP (adenosín trifosfato)
- NAD⁺ (nicotinamida adenina dinucleótido)
- Hexocinasa
- Fosfofructocinasa-1 (PFK-1)
- Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (GAPDH)
- Piruvato cinasa
- Hemoglobina y 2,3-BPG
- Ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico)
- Complejo piruvato deshidrogenasa (PDH)
- Acetil-CoA
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Cuál es el balance neto de la glucólisis por cada glucosa?
2 ATP, 2 NADH y 2 piruvatos: se invierten 2 ATP (pasos 1 y 3) y se recuperan 4 (pasos 7 y 10).
¿Qué enzima cataliza el paso comprometido de la glucólisis?
La fosfofructocinasa-1; la activan el AMP y la fructosa-2,6-bisfosfato y la inhiben el ATP y el citrato.
¿Por qué el eritrocito necesita la lactato deshidrogenasa?
No tiene mitocondrias: solo la LDH regenera el NAD⁺ que el paso 6 consume.
¿Qué hace el arsenato en la glucólisis?
Sustituye al fosfato en la GAPDH; el producto se hidroliza solo y se pierde el ATP del paso 7, sin ATP neto.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: Glycolysis (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011); Lactic acidosis: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026).
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