Bioquímica · Enzima
Hexocinasa !
La hexocinasa abre la glucólisis: pone un fosfato en la glucosa y la deja atrapada en la célula.
Actualizado 2026-10-31
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Datos clave
- Glucosa + ATP → glucosa-6-fosfato + ADP, con Mg²⁺; irreversible.
- Hexocinasas I–III: afinidad alta (Km bajo, ~0,1 mM), frenadas por la glucosa-6-fosfato; trabajan en casi todos los tejidos.
- Glucocinasa (hígado, célula β): afinidad baja (Km ~8–10 mM), no la frena la G6P; actúa como sensor de glucosa.
- Al unirse la glucosa, la enzima se cierra como una mano (ajuste inducido) y deja fuera el agua.
Regulación
- La glucosa-6-fosfato inhibe a la hexocinasa I–III.
- La insulina induce la glucocinasa; la proteína GKRP la guarda en el núcleo en ayunas y la suelta cuando sube la glucosa.
Inhibidores y tóxicos
- 2-desoxiglucosa: se fosforila y queda atrapada (PET con FDG)
- Manoheptulosa (glucocinasa)
Correlación clínica
- Mutaciones que apagan una copia de la glucocinasa causan MODY 2: hiperglucemia leve y estable que suele no requerir tratamiento.
- Mutaciones activadoras de la glucocinasa causan hipoglucemia hiperinsulinémica.
- El déficit de hexocinasa del eritrocito causa anemia hemolítica y baja el 2,3-BPG.
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¿Por qué la glucocinasa funciona como sensor de glucosa?
Su Km es alto (cerca de la glucemia) y no la inhibe su producto: su velocidad sigue a la glucosa de la sangre.
¿Qué causa la pérdida de una copia de GCK?
MODY 2: hiperglucemia leve, estable, desde el nacimiento.
¿Por qué la PET con FDG marca los tumores?
La hexocinasa fosforila la FDG, que no avanza en la glucólisis y queda atrapada en las células que consumen mucha glucosa.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: HK1: Hexokinase-1 (human) (UniProt, 2026); GCK: Hexokinase-4 (human) (UniProt, 2026); GCK gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); 1HKB: Human brain hexokinase type I with glucose and glucose 6-phosphate (RCSB Protein Data Bank, 2026).
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