Kardiale Myosin-Inhibitoren
Orale Arzneimittel, die einen überaktiven Herzmuskel dämpfen, indem sie Myosin-Aktin-Querbrücken begrenzen. Bei obstruktiver hypertropher Kardiomyopathie.
Was sie sind
Eine neue Klasse, die an der Ursache der hypertrophen Kardiomyopathie (HCM) ansetzt: zu viele gleichzeitig arbeitende Myosinköpfe. Mavacamten war der erste Wirkstoff, Aficamten folgte.
Wirkmechanismus
Kardiales (β-)Myosin ist das Motorprotein, das am Aktin zieht und so die Kontraktion des Herzens bewirkt. Bei HCM führen Sarkomermutationen dazu, dass zu viele Myosinköpfe „eingeschaltet“ sind und zu wenige sich im energiesparenden, superrelaxierten Zustand befinden. Kardiale Myosin-Inhibitoren binden allosterisch und reversibel an Myosin, verringern die Zahl der Köpfe, die an Aktin binden können, und verschieben Myosin in Richtung des superrelaxierten Zustands: Die Kontraktilität sinkt, die Ausflusstraktobstruktion lässt nach und die Relaxation verbessert sich.
Zielstruktur: Schwere Kette des kardialen β-Myosins (MYH7), Motordomäne
Arzneimittel dieser Klasse
Weitere der Klasse
- Aficamten
Testen Sie sich
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Welches molekulare Problem der HCM korrigieren kardiale Myosin-Inhibitoren?
Zu viele Myosinköpfe sind aktiv (Hyperkontraktilität) und zu wenige im superrelaxierten Zustand; die Wirkstoffe verringern die aktiven Querbrücken.
Warum wird die Echokardiographie während der Behandlung wiederholt?
Um einen Abfall der Ejektionsfraktion zu erkennen, da die Wirkstoffe eine systolische Herzinsuffizienz verursachen können.
Für welche Form der HCM sind diese Wirkstoffe zugelassen?
Symptomatische obstruktive HCM.
Lehrinhalt darüber, wie Arzneimittel wirken; keine Verordnungshilfe und kein Ersatz für den Rat einer Ärztin, eines Arztes oder anderer Fachpersonen. Ohne Dosierungen.
Quellen: Mavacamten: MedlinePlus Drug Information (MedlinePlus (U.S. National Library of Medicine), 2022); Aficamten: MedlinePlus Drug Information (MedlinePlus (U.S. National Library of Medicine), 2026); Cryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state (RCSB Protein Data Bank, 2026).
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