Bioquímica · Proteína
α1-antitripsina !
La α1-antitripsina, hecha en el hígado, frena a la elastasa de los neutrófilos y protege el pulmón; si se pliega mal, también daña el hígado.
Actualizado 2026-11-01
Cargando el modelo 3D…
Datos clave
- Serpina (inhibidor de serina proteasas) de 394 aminoácidos, glicoproteína sintetizada sobre todo por el hepatocito; gen SERPINA1 en el cromosoma 14.
- Su blanco principal es la elastasa de los neutrófilos; es el componente principal de la banda α1 de la electroforesis.
- Funciona como una trampa: la proteasa corta el asa reactiva (Met358), el asa se inserta en una lámina β y arrastra a la proteasa, que queda deformada e inactiva.
- El alelo Z (Glu342Lys) hace que la proteína se polimerice en el retículo del hepatocito: poca proteína en sangre (enfisema) y depósitos en el hígado (cirrosis).
- El humo del cigarrillo oxida la Met358 y la inactiva.
- También llamado
- Alfa-1 antitripsina, Inhibidor de proteasas α1 (α1-PI), Serpina A1
- Genes
- SERPINA1
- Estructura (PDB)
- 1QLP
Estructura
- La estructura 1QLP es α1-antitripsina humana intacta y activa (2,0 Å): una lámina β central grande (A) y el asa del centro reactivo expuesta arriba, lista para atrapar a la proteasa.
- No hay ligando pequeño: la «diana» es otra proteína; en el modelo se destaca la forma de la serpina.
Regulación
- Reactante de fase aguda: su síntesis sube varias veces en la inflamación (IL-6).
- Herencia codominante: cada alelo aporta su propia proteína (M normal, S algo baja, Z muy baja, nulos sin proteína).
Inhibidores y tóxicos
- Oxidación de la Met358 por el humo del cigarrillo y por oxidantes de los neutrófilos
- Polimerización de las variantes Z y otras (pierde función y se retiene)
Correlación clínica
- Deficiencia de α1-antitripsina (PiZZ): enfisema panacinar de bases antes de los 45 años, sobre todo en fumadores, y enfermedad hepática desde la infancia.
- En la biopsia hepática se ven glóbulos PAS positivos resistentes a la diastasa (proteína Z retenida).
- Debe buscarse en toda EPOC joven, en enfisema de bases o con antecedentes familiares, y en hepatopatía sin causa clara.
Enfermedades relacionadas
- Deficiencia de α1-antitripsina
- Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC)
- Cirrosis hepática
- Carcinoma hepatocelular
Relacionadas
- Elastina
- Proteínas plasmáticas y electroforesis
- Estructura y plegamiento de las proteínas
- Tipos de inhibición enzimática
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué enzima inhibe principalmente la α1-antitripsina?
La elastasa de los neutrófilos, que si queda libre destruye la elastina de las paredes alveolares.
¿Por qué la variante Z daña el hígado y el pulmón a la vez?
Se polimeriza en el hepatocito (daño hepático por retención) y casi no sale a la sangre (el pulmón queda sin protección).
¿Por qué fumar empeora mucho la deficiencia de α1-antitripsina?
El humo oxida la Met358 del asa reactiva e inactiva la poca proteína que hay, y además atrae neutrófilos con elastasa.
¿En qué banda de la electroforesis se ve la α1-antitripsina?
En la banda α1, de la que es el componente principal; en la deficiencia esa banda está muy baja.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: SERPINA1: Alpha-1-antitrypsin (human) (UniProt, 2026); SERPINA1 gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); 1QLP: 2.0 ANGSTROM STRUCTURE OF INTACT ALPHA-1-ANTITRYPSIN: A CANONICAL TEMPLATE FOR ACTIVE SERPINS (RCSB Protein Data Bank, 2026); PDB-101: Molecule of the Month: Serpins (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); Alpha-1 antitrypsin blood test: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
¿Ha detectado un error?Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa.Reportar un error
Modelo representativo, solo con fines educativos.