Bioquímica · Proteína
Transtiretina (prealbúmina) !
La transtiretina lleva tiroxina y vitamina A en la sangre; si su tetrámero se desarma, forma amiloide en el corazón y los nervios.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- Tetrámero de cuatro subunidades iguales (127 aminoácidos), hecho sobre todo en el hígado (y en los plexos coroideos para el líquido cefalorraquídeo).
- Transporta tiroxina (T4) en dos canales centrales y retinol unido a la proteína transportadora de retinol (RBP).
- Paso limitante del amiloide: el tetrámero se separa en monómeros, que se pliegan mal y forman fibrillas.
- Variantes como Val30Met (polineuropatía) o Val122Ile (cardiomiopatía, más común en personas de ascendencia africana) desestabilizan el tetrámero; la TTR normal también forma amiloide en adultos mayores.
- Se llama prealbúmina porque corre delante de la albúmina en la electroforesis; vida media ≈ 2 días.
- También llamado
- Prealbúmina, TTR
- Genes
- TTR
- Estructura (PDB)
- 3TCT
Estructura
- La estructura 3TCT es transtiretina humana normal con tafamidis (código 3MI) en el canal de la tiroxina; el sitio resaltado es ese canal, donde el fármaco une dos subunidades.
- El archivo trae dos cadenas (A, B); el tetrámero completo se arma por simetría del cristal.
Regulación
- Baja en la inflamación (reactante de fase aguda negativo) y en la desnutrición proteica.
- Los estabilizadores (tafamidis, acoramidis) ocupan el sitio de la T4 y evitan que el tetrámero se separe; los silenciadores de ARN reducen su síntesis en el hígado.
Inhibidores y tóxicos
- Tafamidis y acoramidis (estabilizadores del tetrámero)
- Silenciadores del ARN de TTR (patisirán, vutrisirán, inotersén)
Correlación clínica
- Amiloidosis por TTR hereditaria: polineuropatía sensitivomotora y autonómica, cardiomiopatía, síntomas digestivos.
- Amiloidosis por TTR normal (antes «senil»): cardiomiopatía en hombres mayores, a menudo precedida años antes por síndrome del túnel del carpo bilateral.
- La prealbúmina se usa como marcador de estado nutricional reciente, con la salvedad de que baja también en la inflamación.
Enfermedades relacionadas
Relacionadas
- Albúmina
- Proteínas plasmáticas y electroforesis
- Estructura y plegamiento de las proteínas
- Vitamina A (retinol)
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué moléculas transporta la transtiretina?
La tiroxina (T4) y, a través de la proteína transportadora de retinol, la vitamina A.
¿Cuál es el paso clave para que la transtiretina forme amiloide?
La separación del tetrámero en monómeros, que luego se pliegan mal y se agregan.
¿Cómo actúa el tafamidis?
Se une a los sitios de la tiroxina y estabiliza el tetrámero, de modo que no se separa en monómeros amiloidogénicos.
¿Por qué se llama prealbúmina?
Porque en la electroforesis de proteínas corre un poco por delante de la albúmina, hacia el ánodo.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: TTR: Transthyretin (human) (UniProt, 2026); TTR gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Transthyretin amyloidosis: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); 3TCT: Structure of wild-type TTR in complex with tafamidis (RCSB Protein Data Bank, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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