Bioquímica · Tema
Cinética enzimática (Michaelis–Menten y Lineweaver–Burk) !
La velocidad de una enzima sube con el sustrato hasta llegar a un máximo; dos números, Km y Vmax, resumen cómo trabaja y cómo la cambian los fármacos.
Actualizado 2026-11-01
Datos clave
- Michaelis–Menten: v = Vmax·[S] / (Km + [S]). La curva de v frente a [S] es una hipérbola.
- Km es la concentración de sustrato que da la mitad de la Vmax; una Km baja indica, en general, alta afinidad por el sustrato.
- Vmax es la velocidad con la enzima saturada; depende de la cantidad de enzima. kcat (número de recambio) = Vmax / [enzima total]; kcat/Km mide la eficiencia.
- Lineweaver–Burk (doble recíproco): 1/v = (Km/Vmax)·(1/[S]) + 1/Vmax. Corte en Y = 1/Vmax; corte en X = −1/Km; pendiente = Km/Vmax.
- Las enzimas alostéricas no siguen esta ecuación: su curva es sigmoidea (cooperatividad).
En detalle
- La enzima (E) se une al sustrato (S) y forma el complejo ES, que se convierte en producto (P) y libera la enzima: E + S ⇌ ES → E + P.
- Con [S] mucho menor que la Km, la velocidad crece casi en proporción al sustrato (cinética de primer orden).
- Con [S] mucho mayor que la Km, la enzima está saturada y la velocidad ya no depende del sustrato (cinética de orden cero).
- Cuando [S] = Km, la velocidad es exactamente la mitad de la Vmax; cuando [S] = 9 × Km, llega al 90 %.
- El gráfico de Lineweaver–Burk convierte la hipérbola en una recta, lo que facilita leer Km y Vmax y reconocer el tipo de inhibición.
- Ejemplo de isoenzimas: la hexocinasa (Km para glucosa ≈ 0,1 mM) está siempre saturada en los tejidos; la glucocinasa hepática (Km ≈ 10 mM) aumenta su actividad cuando sube la glucemia después de comer.
- Temperatura y pH tienen un óptimo; fuera de él la enzima pierde actividad y, en extremos, se desnaturaliza.
- También llamado
- Km y Vmax, Michaelis–Menten, Lineweaver–Burk
Correlación clínica
- El etanol se elimina con cinética de orden cero porque la alcohol deshidrogenasa se satura con poco alcohol: se metaboliza una cantidad fija por hora.
- La fenitoína y el ácido acetilsalicílico en dosis altas pasan a cinética de orden cero, por eso pequeños aumentos de dosis suben mucho su nivel en sangre.
- Las variantes genéticas que suben la Km de una enzima (menos afinidad) pueden compensarse a veces dando más cofactor, como en algunas enfermedades sensibles a vitaminas.
Relacionadas
- Tipos de inhibición enzimática
- Regulación alostérica y covalente de las enzimas
- Isoenzimas
- Hexocinasa
- Fosfofructocinasa-1 (PFK-1)
- Glucosa
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué significa una Km baja?
Que la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima con poco sustrato: en general, alta afinidad por él.
En un gráfico de Lineweaver–Burk, ¿qué indica el corte con el eje Y?
1/Vmax: el inverso de la velocidad máxima.
¿Por qué el etanol se elimina a velocidad constante?
Porque la alcohol deshidrogenasa tiene Km baja y se satura con concentraciones pequeñas: trabaja en orden cero.
¿Qué velocidad tiene una enzima cuando [S] es igual a la Km?
La mitad de la Vmax; esa es la definición de Km en la ecuación de Michaelis–Menten.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: Enzyme: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); What are proteins and what do they do?: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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