Regulación alostérica y covalente de las enzimas !

La célula enciende y apaga sus enzimas en segundos con moléculas que se unen fuera del sitio activo o con cambios químicos como la fosforilación.

Actualizado 2026-11-01

Datos clave

Enzima alostérica: tiene sitios reguladores distintos del sitio activo; suele ser multimérica y su curva v frente a [S] es sigmoidea.
Los efectores positivos estabilizan la forma R (relajada, activa) y los negativos la forma T (tensa, inactiva). Ejemplo: PFK-1 (+ AMP, fructosa 2,6-bisfosfato; − ATP, citrato).
Modificación covalente reversible: cinasas añaden fosfato a Ser, Thr o Tyr y fosfatasas lo quitan; el efecto depende de la enzima.
Glucagón y adrenalina (AMPc → PKA) activan la glucógeno fosforilasa e inactivan la glucógeno sintasa; la insulina activa fosfatasas y hace lo contrario.
Activación proteolítica (zimógenos): tripsinógeno → tripsina por la enteropeptidasa; los factores de la coagulación también se activan así.

Efectos homotrópicos: el propio sustrato es el efector (cooperatividad); heterotrópicos: otra molécula regula la enzima.
Enzimas tipo K cambian su Km (la curva se desplaza a la izquierda o la derecha); enzimas tipo V cambian su Vmax.
La regulación alostérica suele actuar sobre el paso comprometido de una vía, y el producto final la frena (retroalimentación negativa).
Otros ejemplos: la acetil-CoA carboxilasa se activa con citrato y se frena con palmitoil-CoA; la CPS-I del ciclo de la urea necesita N-acetilglutamato.
La PDH se apaga cuando la PDH cinasa la fosforila (estimulada por ATP, NADH y acetil-CoA) y se enciende cuando una fosfatasa le quita el fosfato.
Otras modificaciones covalentes: acetilación, ADP-ribosilación (toxinas del cólera y la difteria), γ-carboxilación (factores de coagulación dependientes de vitamina K), ubiquitinación.
La regulación por cantidad de enzima (inducción y represión de genes) es más lenta: horas o días, frente a segundos o minutos de la alostérica y la covalente.

En la pancreatitis aguda, la tripsina se activa antes de tiempo dentro del páncreas y desencadena la activación de las demás enzimas (autodigestión).
La hemoglobina es el modelo clásico de proteína alostérica: el 2,3-BPG, el CO₂ y los H⁺ estabilizan la forma T y facilitan la entrega de O₂.
Muchos fármacos antineoplásicos inhiben cinasas (por ejemplo, la cinasa BCR-ABL en la leucemia mieloide crónica).

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

¿Qué forma tiene la curva de velocidad de una enzima alostérica?

Sigmoidea: la unión del sustrato en una subunidad facilita la unión en las otras (cooperatividad).

¿Cómo afecta el glucagón a la glucógeno sintasa y a la fosforilasa?

Vía AMPc y PKA las fosforila: la fosforilasa se activa y la sintasa se inactiva, y el hígado libera glucosa.

¿Qué es un zimógeno?

Una forma inactiva de una enzima que se activa al cortar parte de la cadena, como el tripsinógeno que pasa a tripsina.

¿Qué efector alostérico es el activador más potente de la PFK-1?

La fructosa 2,6-bisfosfato, que también inhibe la fructosa 1,6-bisfosfatasa.

Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: Enzyme: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); PYGM: Glycogen phosphorylase, muscle form (human) (UniProt, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

¿Ha detectado un error?Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa.Reportar un error

Modelo representativo, solo con fines educativos.