Bioquímica · Enzima
Hemo oxigenasa !
La hemo oxigenasa rompe el anillo del hemo y libera biliverdina, hierro y monóxido de carbono.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- Hemo + 3 O₂ + electrones del NADPH → biliverdina IXα + Fe²⁺ + CO.
- Está anclada al retículo endoplásmico y recibe los electrones de la NADPH-citocromo P450 reductasa.
- Corta el puente α del anillo; es la principal fuente de CO endógeno (por eso el CO exhalado sube en la hemólisis).
- HO-1 abunda en los macrófagos del bazo y el hígado; HO-2 es constitutiva en el cerebro y los testículos.
- También llamado
- HO-1 (inducible), HO-2 (constitutiva)
- Número EC
- 1.14.14.18
- Genes
- HMOX1, HMOX2
- Estructura (PDB)
- 1N45
Regulación
- HO-1 se induce con su sustrato (hemo), el estrés oxidativo, la hipoxia, metales pesados y la inflamación (vía Nrf2).
Inhibidores y tóxicos
- Protoporfirinas de estaño y de zinc (competitivas)
Correlación clínica
- Sus productos protegen: la biliverdina y la bilirrubina son antioxidantes y el CO tiene efectos vasodilatadores y antiinflamatorios.
- El déficit de HO-1 (muy raro) causa hemólisis grave, inflamación y daño endotelial.
- En la hemólisis aumenta su trabajo: más bilirrubina no conjugada, más CO exhalado y más hierro reciclado.
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¿Cuáles son los tres productos de la hemo oxigenasa?
Biliverdina, Fe²⁺ y monóxido de carbono.
¿Por qué sube el CO exhalado en la hemólisis?
Porque se degrada más hemo y la hemo oxigenasa es la principal fuente de CO del cuerpo.
¿Qué isoforma de hemo oxigenasa es inducible?
HO-1, inducida por el hemo, el estrés oxidativo y la inflamación; HO-2 es constitutiva.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: HMOX1: Heme oxygenase 1 (human) (UniProt, 2026); 1N45: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN HEME OXYGENASE-1 (HO-1) IN COMPLEX WITH ITS SUBSTRATE HEME (RCSB Protein Data Bank, 2026); Reactome | Heme degradation (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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