Bioquímica · Molécula
Hemo !
El hemo es un anillo de porfirina con un hierro en el centro; permite a la hemoglobina llevar oxígeno y a los citocromos mover electrones.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- Protoporfirina IX + Fe²⁺: cuatro anillos de pirrol unidos por puentes de metino, con el hierro sujeto por sus cuatro nitrógenos.
- En la hemoglobina y la mioglobina el hierro debe estar ferroso (Fe²⁺) para unir O₂; oxidado (Fe³⁺) forma metahemoglobina.
- La quinta posición del hierro la ocupa la histidina proximal; la sexta queda libre para el O₂ (o el CO).
- Lo usan hemoglobina, mioglobina, citocromos de la cadena respiratoria, citocromos P450, catalasa, peroxidasas y la óxido nítrico sintasa.
- También llamado
- Hemo b, ferroprotoporfirina IX
- Fórmula
- C₃₄H₃₂FeN₄O₄
- PubChem
- CID 4973
Estructura
- Lleva cuatro metilos, dos vinilos y dos propionatos; los propionatos, con carga, quedan hacia el agua y el resto se esconde en el bolsillo de la proteína.
- El hemo c de los citocromos c va unido a la proteína por enlaces tioéter; el hemo b (este) no.
Correlación clínica
- La hemina (hemo con Fe³⁺) intravenosa reprime ALAS1 y es el tratamiento específico de las crisis de porfiria aguda.
- El hemo libre es tóxico (oxidante); en el plasma lo atrapa la hemopexina, y la hemoglobina libre la atrapa la haptoglobina (baja en la hemólisis).
- El hierro hemo de la carne se absorbe mejor que el hierro de los vegetales.
Rutas
Enfermedades relacionadas
Relacionadas
- Protoporfirina IX
- Ferroquelatasa
- Hemo oxigenasa
- Hemoglobina y 2,3-BPG
- Mioglobina
- Metabolismo del hierro
- ALA sintasa
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿En qué estado de oxidación debe estar el hierro del hemo para unir oxígeno?
Ferroso (Fe²⁺); el Fe³⁺ forma metahemoglobina, que no une O₂.
¿Qué proteína plasmática atrapa el hemo libre y cuál la hemoglobina libre?
La hemopexina atrapa el hemo; la haptoglobina, la hemoglobina.
¿Por qué se usa hemina en la crisis de porfiria aguda?
Repone el hemo hepático, que reprime ALAS1 y baja la producción de ALA y porfobilinógeno.
Las moléculas se muestran en su forma neutra, como las depositan las bases de datos; en la célula los ácidos y fosfatos están ionizados.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: Heme b (CID 4973) (PubChem, NCBI, 2026) · Public domain; Reactome | Heme biosynthesis (Reactome, 2026); Reactome | Heme degradation (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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