Bioquímica · Proteína
Hemoglobina y 2,3-BPG !
La hemoglobina lleva el oxígeno en la sangre; el 2,3-BPG, hecho por un desvío de la glucólisis del eritrocito, la ayuda a soltarlo en los tejidos.
Actualizado 2026-10-31
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Datos clave
- Tetrámero α₂β₂ (HbA) con un grupo hemo (Fe²⁺) por cadena: hasta cuatro O₂.
- El 2,3-BPG se une a la cavidad central entre las cadenas β de la desoxihemoglobina y estabiliza el estado T: la curva se desplaza a la derecha.
- Lo forma la bisfosfoglicerato mutasa a partir del 1,3-BPG (desvío de Rapoport-Luebering), a costa de un ATP.
- Genes
- HBA1, HBA2, HBB
- Estructura (PDB)
- 1B86
Estructura
- La hemoglobina fetal (α₂γ₂) une mal el 2,3-BPG, por eso toma oxígeno de la sangre materna.
Regulación
- Suben el 2,3-BPG: la altura, la anemia y la hipoxia crónica. La sangre almacenada lo pierde.
Correlación clínica
- Déficit de piruvato cinasa: 2,3-BPG alto, mejor entrega de oxígeno. Déficit de hexocinasa: 2,3-BPG bajo, peor tolerancia a la anemia.
- En Bogotá (2600 m) la adaptación a la altura incluye más 2,3-BPG y más hemoglobina.
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¿Hacia dónde desplaza el 2,3-BPG la curva de disociación de la hemoglobina?
A la derecha: baja la afinidad por el oxígeno y facilita su entrega en los tejidos.
¿Por qué la hemoglobina fetal tiene más afinidad por el oxígeno?
Sus cadenas γ unen mal el 2,3-BPG.
¿Qué enzima forma el 2,3-BPG en el eritrocito?
La bisfosfoglicerato mutasa, a partir del 1,3-bisfosfoglicerato.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: HBB: Hemoglobin subunit beta (human) (UniProt, 2026); 1B86: Human deoxyhaemoglobin-2,3-diphosphoglycerate complex (RCSB Protein Data Bank, 2026); 2,3-Bisphosphoglyceric acid (CID 61) (PubChem, NCBI, 2026) · Public domain; Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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