Bioquímica · Enzima
Iduronato-2-sulfatasa (I2S) !
La iduronato-2-sulfatasa retira el sulfato del ácido idurónico en el dermatán y el heparán sulfato. Su falta causa el síndrome de Hunter (MPS II).
Actualizado 2026-11-01
Cargando el modelo 3D…
Datos clave
- Quita el sulfato en posición 2 del ácido α-L-idurónico terminal del dermatán sulfato y del heparán sulfato; solo después puede la α-L-iduronidasa cortar el azúcar.
- Gen IDS en Xq28: la MPS II (Hunter) es la única mucopolisacaridosis ligada al X, por eso afecta casi solo a varones.
- Como toda sulfatasa, necesita una formilglicina en el sitio activo, formada a partir de una cisteína por la enzima generadora de formilglicina (SUMF1); sin SUMF1 fallan todas las sulfatasas (deficiencia múltiple de sulfatasas).
- Un ion Ca²⁺ se ubica junto a la formilglicina; el modelo 3D centra el sitio activo en ese calcio (PDB 5FQL, enzima humana).
Regulación
- Actúa al pH ácido del lisosoma.
- Se sintetiza como un precursor más grande que la proteólisis corta en sus cadenas maduras y activas.
- Llega al lisosoma marcada con manosa 6-fosfato; la enzima secretada puede ser captada por células vecinas (corrección cruzada).
Inhibidores y tóxicos
- No hay inhibidores de uso médico; la molécula de interés clínico es la propia enzima recombinante usada como terapia de reemplazo.
Correlación clínica
- Síndrome de Hunter: rasgos toscos, hepatoesplenomegalia, rigidez articular, valvulopatía y obstrucción de la vía aérea, con córneas claras (a diferencia de Hurler).
- Diagnóstico: dermatán y heparán sulfato elevados en orina, actividad de I2S baja con otra sulfatasa normal (para descartar la deficiencia múltiple de sulfatasas) y estudio del gen IDS.
- El reemplazo enzimático intravenoso mejora vísceras, respiración y movilidad, pero no atraviesa la barrera hematoencefálica.
Enfermedades relacionadas
Relacionadas
- α-L-iduronidasa
- Glucosaminoglucanos (mucopolisacáridos)
- Enfermedades de depósito lisosomal
- Marcaje con manosa-6-fosfato (envío de enzimas al lisosoma)
- Arilsulfatasa A (ARSA)
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué enzima actúa justo después de la iduronato-2-sulfatasa sobre el dermatán sulfato?
La α-L-iduronidasa, que retira el ácido idurónico ya sin sulfato; es la enzima que falta en el síndrome de Hurler.
¿Por qué el síndrome de Hunter afecta casi solo a varones?
El gen IDS está en el cromosoma X: un varón con una copia alterada no tiene enzima funcional, mientras que las portadoras conservan una copia normal.
¿Qué residuo modificado debe tener toda sulfatasa humana en su sitio activo?
Una formilglicina formada a partir de una cisteína por SUMF1; si SUMF1 falla, todas las sulfatasas fallan a la vez (deficiencia múltiple de sulfatasas).
¿En qué se diferencian los síndromes de Hunter y de Hurler en el ojo?
En Hunter las córneas permanecen claras; en Hurler se opacifican.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: IDS: Iduronate 2-sulfatase (human) (UniProt, 2026); IDS gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); RCSB PDB - 5FQL: Insights into Hunter syndrome from the structure of iduronate-2- sulfatase (RCSB Protein Data Bank, 2026); MPS II - Hunter syndrome (HS-GAG degradation) (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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