Transport de l'oxygène et courbe de dissociation
- Mécanisme
- Priorité pour les examens : élevée
Presque tout l'oxygène circule lié à l'hémoglobine. Sa courbe en S explique qu'il se charge dans le poumon et se libère dans les tissus.
Aussi appelé: Courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine, Effet Bohr, P50
Voir en 3D: Veines pulmonaires
De quoi s'agit-il
Environ 98 % de l'O₂ artériel est lié à l'hémoglobine et seule une petite partie est dissoute. La liaison est coopérative : chaque O₂ fixé facilite la fixation du suivant, ce qui donne la courbe sigmoïde. L'acidité, le CO₂, la chaleur et le 2,3-BPG déplacent la courbe vers la droite et favorisent la libération de l'O₂ là où le tissu en a le plus besoin.
Fonctionnement, étape par étape
- Dans le capillaire pulmonaire, l'O₂ se dissout dans le plasma et pénètre dans l'hématie.
- Le premier O₂ qui se fixe sur un hème fait passer l'hémoglobine de l'état T (tendu) à l'état R (relâché).
- À l'état R, les autres hèmes captent l'O₂ plus facilement : liaison coopérative et courbe en S.
- Dans un tissu actif, l'excès de CO₂, d'H⁺ et de chaleur stabilise l'état T et l'hémoglobine libère l'O₂.
- Le 2,3-BPG érythrocytaire se lie à la désoxyhémoglobine et déplace la courbe vers la droite ; il augmente en altitude et dans l'anémie.
- L'HbF lie mal le 2,3-BPG : elle a donc une affinité plus élevée et capte l'O₂ du sang maternel.
Oxygen–hemoglobin dissociation curve
P50 26.8 mmHgArterial blood 97 %Mixed venous blood 75 %O₂ given up to the tissues 23 %
Normal curve. Tap a point (arterial, venous or P50) or move a control.
- Current curve
- Normal curve (pH 7.40 · 37 °C)
- Arterial blood (PO₂ 100)
- Mixed venous blood (PO₂ 40)
- O₂ given up to the tissues
Oxygen–hemoglobin dissociation curve
P50 19.0 mmHgArterial blood 99 %Mixed venous blood 88 %O₂ given up to the tissues 11 %
HbF binds little 2,3-BPG: its P50 is lower, so it takes O₂ from maternal blood in the placenta.
Left shift (P50 19.0 mmHg): Hb holds O₂ more tightly and gives up less in the tissues.
- Current curve
- Normal curve (pH 7.40 · 37 °C)
- Arterial blood (PO₂ 100)
- Mixed venous blood (PO₂ 40)
- O₂ given up to the tissues
Équations
- 1,34
- mL d'O₂ par gramme d'Hb saturée
- Hb
- hémoglobine en g/dL
- SaO2
- saturation exprimée en fraction
- 0,003
- mL d'O₂ dissous par dL et par mmHg
Avec une Hb de 15 g/dL et une SaO₂ de 0,98, CaO₂ ≈ 20 mL/dL.
Valeurs de référence (niveau de la mer)
| Paramètre | Valeur | Remarque |
|---|---|---|
| P50 | ≈ 26–27 mmHg | |
| CaO₂ | ≈ 20 mL O₂/dL | |
| Contenu veineux mêlé | ≈ 15 mL O₂/dL | |
| SvO₂ veineuse mêlée | ≈ 75 % | PvO₂ ≈ 40 mmHg |
| O₂ dissous pour une PaO₂ de 100 mmHg | ≈ 0,3 mL/dL | |
| Hémoglobine à Bogotá | un peu plus élevée qu'au niveau de la mer | adaptation à l'altitude |
Valeurs approximatives chez un adulte en bonne santé au repos ; chaque laboratoire définit ses propres intervalles.
Ce qui déplace la courbe
| Facteur | Déplacement vers la droite (libère l'O₂) | Déplacement vers la gauche (retient l'O₂) |
|---|---|---|
| pH | Acidose | Alcalose |
| PCO₂ | Élevée | Basse |
| Température | Fièvre, exercice | Hypothermie |
| 2,3-BPG | Élevé (altitude, anémie) | Bas (sang conservé) |
| Type d'hémoglobine | — | HbF, carboxyhémoglobine, méthémoglobine |
Corrélation clinique
- Intoxication au CO : la carboxyhémoglobine ne transporte pas d'O₂ et déplace la courbe vers la gauche ; la PaO₂ et l'oxymétrie de pouls standard peuvent être normales.
- Méthémoglobinémie : le fer ferrique ne peut pas fixer l'O₂ ; cyanose « brun chocolat » qui ne s'améliore pas sous O₂.
- Anémie ferriprive : CaO₂ bas avec PaO₂ et SaO₂ normales ; le 2,3-BPG augmente pour compenser.
Testez-vous
Réfléchissez à la réponse, puis touchez la question pour la voir.
Pourquoi le sang conservé libère-t-il mal l'O₂ juste après la transfusion ?
Il perd son 2,3-BPG pendant la conservation ; sa courbe se déplace vers la gauche et l'hémoglobine retient l'O₂ jusqu'à ce que le 2,3-BPG soit reconstitué.
Avec une Hb de 10 g/dL et une SaO₂ de 98 %, quel est approximativement le CaO₂ ?
≈ 1,34 × 10 × 0,98 + 0,3 ≈ 13,4 mL/dL, contre ≈ 20 mL/dL avec une Hb de 15 g/dL.
Pourquoi une baisse de la PaO₂ de 100 à 70 mmHg modifie-t-elle à peine la saturation ?
C'est la partie plate de la courbe : l'hémoglobine reste presque saturée (≈ 93–94 %) même si la PO₂ baisse beaucoup.
Comment l'effet Bohr aide-t-il le muscle à l'effort ?
Le CO₂ et l'acide produits par le muscle abaissent le pH local, déplacent la courbe vers la droite, et l'hémoglobine libère davantage d'O₂ à PO₂ égale.
Voir en 3D
Les structures de l'anatomie 3D de Durgical où cela se passe.
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Maladies liées
Contenu pédagogique de physiologie ; ce n'est ni un guide diagnostique ni un guide thérapeutique et il ne remplace pas l'avis d'un professionnel de santé. Les valeurs sont des références approximatives. Aucune posologie n'est indiquée.
Sources: Carbon monoxide poisoning: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2024); Methemoglobinemia: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2024).
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Modèle représentatif, à des fins éducatives uniquement.