Bioquímica · Molécula
Homocisteína !
La homocisteína se forma cuando la metionina dona metilos. Si se acumula, daña los vasos y favorece la trombosis.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- Sale de la S-adenosilhomocisteína después de cada metilación hecha por la SAM.
- Dos destinos: volver a metionina (metionina sintasa, con B12 y 5-metil-THF) o pasar a cisteína (cistationina β-sintasa, con B6).
- Sube en el déficit de B12, folato o B6, en la insuficiencia renal y en la homocistinuria.
- No forma parte de las proteínas.
- Fórmula
- C₄H₉NO₂S
- PubChem
- CID 91552
Estructura
- Tiene un carbono más que la cisteína en la cadena lateral, que termina en un grupo tiol (–SH).
Correlación clínica
- Homocisteína alta con ácido metilmalónico alto indica déficit de B12; con metilmalónico normal, déficit de folato.
- La hiperhomocisteinemia se asocia a aterosclerosis y a trombosis arterial y venosa.
- La homocistinuria clásica (CBS) produce luxación del cristalino, hábito marfanoide y trombosis.
Rutas
Enfermedades relacionadas
Relacionadas
- S-adenosilmetionina (SAM)
- Metionina sintasa
- Cistationina β-sintasa (CBS)
- Metabolismo de un carbono (folato, B12 y SAM)
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué dos vitaminas necesita la remetilación de la homocisteína a metionina?
La B12 (metilcobalamina) y el folato como 5-metiltetrahidrofolato.
¿Cómo distingue el ácido metilmalónico un déficit de B12 de uno de folato?
Los dos elevan la homocisteína, pero solo el déficit de B12 eleva el ácido metilmalónico.
¿Qué enzima con B6 lleva la homocisteína hacia la cisteína?
La cistationina β-sintasa, que la une con serina para formar cistationina.
Las moléculas se muestran en su forma neutra, como las depositan las bases de datos; en la célula los ácidos y fosfatos están ionizados.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: L-Homocysteine (CID 91552) (PubChem, NCBI, 2026) · Public domain; Homocysteine Test: MedlinePlus Medical Test (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Sulfur amino acid metabolism (Reactome, 2026).
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