Bioquímica · Enzima
Metionina sintasa !
La metionina sintasa pasa un metilo del 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína. Une el ciclo del folato con la vitamina B12.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- 5-metil-THF + homocisteína → THF + metionina; usa metilcobalamina (B12).
- Es la única reacción que recupera THF a partir del 5-metil-THF.
- Es una de las dos enzimas humanas que necesitan B12; la otra es la metilmalonil-CoA mutasa.
- La metionina sintasa reductasa (MTRR) reactiva la cobalamina oxidada usando SAM.
Estructura
- 4CCZ: dominios humanos que unen la homocisteína y el folato, con tetrahidrofolato unido.
Regulación
- Su reactivación necesita la reductasa MTRR y SAM.
Inhibidores y tóxicos
- Óxido nitroso: oxida la cobalamina y apaga la enzima.
Correlación clínica
- Sin B12, el folato queda atrapado como 5-metil-THF (trampa del metilfolato) y aparece anemia megaloblástica.
- El óxido nitroso puede precipitar daño neurológico en personas con poca B12.
- Las variantes de MTR o MTRR causan homocistinuria con metionina baja.
Fármacos que actúan aquí
Rutas
Enfermedades relacionadas
Relacionadas
- Homocisteína
- S-adenosilmetionina (SAM)
- Metabolismo de un carbono (folato, B12 y SAM)
- Dihidrofolato reductasa (DHFR)
- Timidilato sintasa
Póngase a prueba
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¿Qué es la trampa del metilfolato?
Sin B12 la metionina sintasa no funciona y el folato queda como 5-metil-THF, que no se puede usar para hacer ADN.
¿Qué dos enzimas humanas necesitan vitamina B12?
La metionina sintasa y la metilmalonil-CoA mutasa.
¿Por qué el óxido nitroso es riesgoso con déficit de B12?
Oxida la cobalamina de la metionina sintasa y la inactiva, lo que agrava el déficit funcional.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: MTR: Methionine synthase (human) (UniProt, 2026); MTR gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); 4CCZ: Crystal structure of human 5-methyltetrahydrofolate-homocysteine methyltransferase, the homocysteine and folate binding domains (RCSB Protein Data Bank, 2026).
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