Unión del oxígeno: hemoglobina frente a mioglobina !

La mioglobina guarda oxígeno y lo suelta tarde; la hemoglobina lo toma en el pulmón y lo entrega en los tejidos gracias a su curva en forma de S.

Actualizado 2026-11-01

Datos clave

Mioglobina: una cadena y un hemo; curva hiperbólica, P50 ≈ 2–3 mmHg (afinidad muy alta).
Hemoglobina: cuatro cadenas (α₂β₂) y cuatro hemos; curva sigmoidea por cooperatividad, P50 ≈ 26–27 mmHg, coeficiente de Hill ≈ 2,8.
Desvío a la derecha (menos afinidad, más entrega): ↑ CO₂, ↑ H⁺ (↓ pH, efecto Bohr), ↑ 2,3-BPG, ↑ temperatura, ejercicio.
Desvío a la izquierda (más afinidad, menos entrega): HbF, CO, metahemoglobina, alcalosis, hipotermia, sangre almacenada (poco 2,3-BPG).
Efecto Haldane: la hemoglobina desoxigenada capta más H⁺ y CO₂; en el pulmón, al oxigenarse, los libera.

Con el O₂ unido, el hierro (Fe²⁺) entra al plano del hemo y arrastra la histidina proximal (F8); ese movimiento se transmite a las demás subunidades y facilita la unión siguiente (T → R).
En el pulmón (PO₂ ≈ 100 mmHg) la hemoglobina se satura casi al 98 %; en el tejido en reposo (≈ 40 mmHg) queda en ≈ 75 %, y en el músculo en ejercicio cae mucho más.
La mioglobina sigue casi saturada a 40 mmHg: solo libera su O₂ cuando la PO₂ del músculo baja mucho, como reserva.
El 2,3-BPG se une en la cavidad central de la desoxihemoglobina (entre las cadenas β) y estabiliza la forma T; sube en la altura, la anemia y la hipoxia crónica.
La HbF (α₂γ₂) une mal el 2,3-BPG, por eso tiene más afinidad que la HbA y toma O₂ de la sangre materna.
El CO se une al hemo unas 200–250 veces más que el O₂ y además desvía la curva a la izquierda: baja la carga y la entrega de O₂.
Contenido de O₂ ≈ 1,34 × Hb (g/dL) × SaO₂ + 0,003 × PaO₂: casi todo viaja unido a la hemoglobina.

Desvío a la derecha: «CADET, a la derecha» (CO₂, Ácido, 2,3-DPG, Ejercicio, Temperatura).

También llamado: Curva de disociación de la oxihemoglobina, Efecto Bohr, P50

En la intoxicación por CO el oxímetro de pulso marca normal porque no distingue carboxihemoglobina de oxihemoglobina; se necesita cooximetría.
En la altura (por ejemplo, Bogotá, a unos 2600 m) sube el 2,3-BPG y la hemoglobina como adaptación a la menor PO₂.
La sangre transfundida con mucho tiempo de almacenamiento tiene poco 2,3-BPG y entrega peor el O₂ durante las primeras horas.

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

¿Por qué la curva de la hemoglobina es sigmoidea y la de la mioglobina hiperbólica?

La hemoglobina tiene cuatro sitios que cooperan (unir uno facilita los otros); la mioglobina tiene un solo sitio.

¿Qué cambios desvían la curva de la hemoglobina a la derecha?

Más CO₂, más H⁺ (acidosis), más 2,3-BPG y más temperatura: bajan la afinidad y aumentan la entrega de O₂ al tejido.

¿Por qué la HbF tiene más afinidad por el O₂ que la HbA?

Sus cadenas γ unen mal el 2,3-BPG, que normalmente estabiliza la forma de baja afinidad.

¿Qué es el efecto Haldane?

La hemoglobina desoxigenada transporta más CO₂ y H⁺; al oxigenarse en el pulmón los suelta, lo que ayuda a eliminar CO₂.

Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: PDB-101: Molecule of the Month: Hemoglobin (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); PDB-101: Molecule of the Month: Myoglobin (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); Blood gases: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); HBB gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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