Bioquímica · Proteína
Colágeno !
El colágeno es la proteína más abundante del cuerpo: tres cadenas trenzadas que dan resistencia a hueso, piel, tendones y vasos.
Actualizado 2026-11-01
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Datos clave
- Triple hélice de tres cadenas α (hélice izquierda cada una, superhélice derecha), con la secuencia repetida Gly–X–Y.
- Es rico en glicina (≈ 1/3), prolina e hidroxiprolina; la hidroxiprolina y la hidroxilisina se forman después de la traducción.
- Tipo I (≈ 90 % del colágeno corporal: hueso, piel, tendón, dentina, córnea) es un heterotrímero de dos cadenas α1(I) y una α2(I).
- Tipo II: cartílago y humor vítreo. Tipo III: vasos, piel fetal, tejido de granulación. Tipo IV: membranas basales (red, no fibrillas).
- También llamado
- Colágeno tipo I, Tropocolágeno
- Genes
- COL1A1, COL1A2, COL3A1
- Estructura (PDB)
- 3DMW
Estructura
- La estructura 3DMW es un fragmento humano de colágeno III (residuos 982–1023) con su nudo de cisteínas del extremo C; muestra la triple hélice, no la fibrilla completa.
- En la fibrilla, las moléculas de tropocolágeno (≈ 300 nm) se escalonan y dejan espacios donde se depositan los cristales de hidroxiapatita del hueso.
Regulación
- La síntesis la estimulan el TGF-β y la vitamina C; la inhiben los glucocorticoides.
- Lo degradan las metaloproteinasas de la matriz (colagenasas, MMP), frenadas por los inhibidores tisulares (TIMP).
Inhibidores y tóxicos
- Falta de vitamina C (no se hidroxila la prolina)
- β-aminopropionitrilo (latirismo: bloquea la lisil oxidasa)
- Penicilamina (interfiere con los entrecruzamientos)
Correlación clínica
- Osteogénesis imperfecta: variantes de COL1A1 o COL1A2; huesos que se fracturan con traumas mínimos y escleras azules.
- Ehlers–Danlos vascular: variantes de COL3A1; arterias, intestino y útero que se rompen.
- Síndrome de Alport (colágeno IV): hematuria, sordera y daño ocular; en el síndrome de Goodpasture hay anticuerpos contra el colágeno IV del glomérulo y del pulmón.
- Los queloides y la fibrosis (cirrosis, fibrosis pulmonar) son exceso de depósito de colágeno.
Enfermedades relacionadas
- Osteogénesis imperfecta
- Síndrome de Ehlers–Danlos
- Escorbuto (deficiencia de vitamina C)
- Enfermedad de Menkes
- Osteoporosis
Relacionadas
- Síntesis del colágeno
- Hidroxiprolina
- Elastina
- Fibrilina-1
- Vitamina C (ácido ascórbico)
- Cobre
- Estructura y plegamiento de las proteínas
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿Qué secuencia de aminoácidos se repite en el colágeno?
Gly–X–Y, con prolina a menudo en X e hidroxiprolina en Y; la glicina es la única que cabe en el centro de la triple hélice.
¿Qué tipo de colágeno falla en la osteogénesis imperfecta?
El tipo I, por variantes en COL1A1 o COL1A2: el hueso, la dentina y la esclera quedan débiles.
¿Qué tipo de colágeno forma las membranas basales?
El tipo IV, que arma una red en lugar de fibrillas; se afecta en Alport y es el blanco de los anticuerpos en Goodpasture.
¿Qué tipo de colágeno predomina en el tejido de granulación?
El tipo III; con la maduración de la cicatriz se reemplaza en gran parte por tipo I.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: COL1A1: Collagen alpha-1(I) chain (human) (UniProt, 2026); COL3A1: Collagen alpha-1(III) chain (human) (UniProt, 2026); 3DMW: Crystal structure of human type III collagen G982-G1023 containing C-terminal cystine knot (RCSB Protein Data Bank, 2026); PDB-101: Molecule of the Month: Collagen (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); COL1A1 gene: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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