Bioquímica · Tema

Aminoácidos: estructura, carga y pKa !

Los 20 aminoácidos comparten un esqueleto y difieren en su cadena lateral; su carga cambia con el pH, y eso decide cómo se pliega y migra una proteína.

Actualizado 2026-11-01

Datos clave

Cada aminoácido tiene un carbono α unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral (R); en las proteínas todos son de la serie L.
pKa típicos: α-carboxilo ≈ 2 y α-amino ≈ 9–10. A pH 7,4 casi todos están como zwitteriones (−COO⁻ y −NH₃⁺).
Cadenas laterales ionizables: Asp y Glu (≈ 4, ácidos), His (≈ 6), Cys (≈ 8), Tyr (≈ 10), Lys (≈ 10,5) y Arg (≈ 12,5, básicos).
Punto isoeléctrico (pI): el pH en que la carga neta es cero; es el promedio de los dos pKa que rodean a la forma neutra (glicina ≈ 6).
La histidina es el único aminoácido que amortigua bien a pH fisiológico (imidazol con pKa ≈ 6).

En detalle

Ecuación de Henderson–Hasselbalch: pH = pKa + log ([base]/[ácido]). Cuando el pH es igual al pKa, la mitad del grupo está protonada.
Por debajo de su pKa un grupo está protonado (el carboxilo es neutro, el amino es positivo); por encima, desprotonado (carboxilo negativo, amino neutro).
Para calcular el pI de un aminoácido con cadena ácida (Asp, Glu) se promedian los dos pKa más bajos; con cadena básica (Lys, Arg, His), los dos más altos.
Clasificación por cadena lateral: no polares (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp), polares sin carga (Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln), ácidos (Asp, Glu) y básicos (Lys, Arg, His).
La glicina es el único aminoácido sin carbono quiral; la prolina tiene el amino dentro de un anillo y rompe las hélices α.
Esenciales (la dieta debe aportarlos): fenilalanina, valina, treonina, triptófano, isoleucina, metionina, histidina, leucina y lisina; la arginina es condicionalmente esencial en el crecimiento.
A pH 8,6 (electroforesis) casi todas las proteínas plasmáticas quedan con carga negativa y migran hacia el ánodo, más rápido cuanto más baja es su pI.

Para recordar

Esenciales: «PVT TIM HaLL» (Phe, Val, Thr, Trp, Ile, Met, His, Leu, Lys).

También llamado: Aminoácidos, Punto isoeléctrico

Correlación clínica

Los errores congénitos del metabolismo de aminoácidos (fenilcetonuria, jarabe de arce) se buscan en el tamizaje neonatal.
Un cambio de un aminoácido con carga por otro sin carga altera la pI de la proteína: así la HbS (Glu→Val) corre distinto en la electroforesis.
El amortiguador más importante dentro del eritrocito son las histidinas de la hemoglobina.

Enfermedades relacionadas

Relacionadas

Póngase a prueba

Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.

¿Qué carga neta tiene la glicina a pH 7,4?

Casi cero: el carboxilo (pKa ≈ 2) está desprotonado y el amino (pKa ≈ 9,6) protonado; es un zwitterión con carga neta ≈ 0.

¿Por qué la histidina amortigua bien a pH fisiológico?

Su imidazol tiene un pKa ≈ 6, cercano a 7,4, así que puede ganar o ceder protones en ese rango.

¿Cómo se calcula el punto isoeléctrico del ácido glutámico?

Se promedian los dos pKa más bajos (α-carboxilo y carboxilo lateral), que rodean a la forma con carga neta cero: unos 3,2.

¿Cuál es el único aminoácido que no tiene carbono quiral?

La glicina: su cadena lateral es un hidrógeno, así que el carbono α tiene dos sustituyentes iguales.

Agregar a mis tarjetas (4)

Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: Amino acids: MedlinePlus Medical Encyclopedia (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); What are proteins and what do they do?: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); L-Histidine (CID 6274) (PubChem, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

← Toda la bioquímica

¿Ha detectado un error?Siempre buscamos mejorar para la comunidad. Cuéntenos qué está mal y nuestro equipo lo revisa.Reportar un error

Modelo representativo, solo con fines educativos.