Bioquímica · Tema
Glucoproteínas y glicosilación de proteínas (N- y O-) !
Muchas proteínas reciben cadenas de azúcares en el RE y el Golgi; estas ayudan al plegamiento, la clasificación, la estabilidad y el reconocimiento celular.
Actualizado 2026-11-01
Datos clave
- N-glicosilación: la cadena de azúcares se une al N amídico de la asparagina en la secuencia Asn-X-Ser/Thr (X ≠ prolina), en el RE rugoso, durante la traducción.
- Los N-glicanos empiezan como un bloque de 14 azúcares (Glc₃Man₉GlcNAc₂) armado sobre fosfato de dolicol y transferido completo a la proteína por la oligosacariltransferasa (OST); luego se recorta en el RE y el Golgi.
- O-glicosilación: los azúcares se añaden uno a uno al OH de serina o treonina (o de hidroxilisina en el colágeno) en el Golgi; las mucinas y los proteoglucanos están O-glicosilados.
- Funciones: control de calidad del plegamiento (calnexina/calreticulina), envío a lisosomas (manosa 6-fosfato), vida media en el plasma, receptores y adhesión celular (selectinas), grupos sanguíneos ABO.
- La tunicamicina bloquea el primer paso de la vía del dolicol; los defectos de la vía causan los trastornos congénitos de la glicosilación (CDG).
En detalle
- 1. En la cara citosólica del RE se añaden azúcares al fosfato de dolicol a partir de azúcares-nucleótido (UDP-GlcNAc, GDP-manosa); luego el lípido gira hacia la luz del RE y recibe más manosas y glucosas.
- 2. La OST transfiere el oligosacárido completo a la asparagina de la cadena que está entrando al RE.
- 3. Las glucosidasas I y II quitan glucosas; la calnexina y la calreticulina retienen a las proteínas con una glucosa hasta que se pliegan bien (punto de control del plegamiento). Las mal plegadas van a la degradación asociada al RE.
- 4. En el Golgi, el recorte de manosas y la adición de GlcNAc, galactosa, fucosa y ácido siálico crean glicanos «complejos»; otros conservan glicanos «ricos en manosa».
- 5. Las enzimas lisosomales reciben manosa 6-fosfato en el cis-Golgi, la señal que las envía a los lisosomas.
- 6. La glicación es distinta: es la unión no enzimática de glucosa a las proteínas (por ejemplo, la HbA1c y los productos finales de glicación avanzada en la diabetes).
Para recordar
N de asparagiNa (en el RE, en bloque); O del OH de serina y treonina (en el Golgi, uno por uno).
- También llamado
- N-glicosilación, O-glicosilación, Vía del dolicol, Glucoproteínas
Correlación clínica
- Los trastornos congénitos de la glicosilación (por ejemplo, PMM2-CDG) causan enfermedad multisistémica; el isoelectroenfoque de la transferrina es la prueba de tamizaje.
- La enfermedad de células I es un defecto del marcaje con manosa 6-fosfato: las enzimas lisosomales salen a la sangre en vez de llegar a los lisosomas.
- Las mucinas sialiladas y los glicanos alterados son marcadores tumorales (CA-125 y CA 19-9 reconocen epítopos ricos en carbohidratos).
Enfermedades relacionadas
- Trastorno congénito de la glicosilación tipo Ia (PMM2-CDG)
- Enfermedad de células I (mucolipidosis II)
- Síndrome de Hurler (mucopolisacaridosis tipo I)
Relacionadas
- Direccionamiento de proteínas y secuencias señal
- Chaperonas moleculares y proteínas de choque térmico
- Marcaje con manosa-6-fosfato (envío de enzimas al lisosoma)
- Glucosaminoglucanos (mucopolisacáridos)
- Organelos celulares y su metabolismo
- Síntesis del colágeno
- Inmunoglobulinas (anticuerpos)
- Química de los carbohidratos
- Traducción y código genético
Póngase a prueba
Piense la respuesta y toque la pregunta para verla.
¿A qué aminoácido se une un N-glicano y en qué secuencia?
A la asparagina, en la secuencia Asn-X-Ser/Thr, donde X es cualquier aminoácido excepto prolina.
¿Qué lípido lleva el oligosacárido antes de transferirlo a la proteína?
El fosfato de dolicol (dolicol pirofosfato–oligosacárido), en la membrana del RE.
¿Dónde y cómo ocurre la O-glicosilación?
Sobre todo en el Golgi, añadiendo azúcares uno a uno al hidroxilo de la serina o la treonina.
¿Qué papel cumplen la calnexina y la calreticulina?
Son chaperonas tipo lectina que retienen en el RE a las glucoproteínas monoglucosiladas hasta que se pliegan correctamente.
¿Qué prueba tamiza los trastornos congénitos de la glicosilación?
El isoelectroenfoque de la transferrina sérica, que muestra la pérdida de glicanos con ácido siálico.
Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.
Fuentes: PDB-101: Molecule of the Month: Oligosaccharyltransferase (RCSB Protein Data Bank (PDB-101), 2026); STT3A: Dolichyl-diphosphooligosaccharide–protein glycosyltransferase subunit STT3A (human) (UniProt, 2026); PMM2-congenital disorder of glycosylation: MedlinePlus Genetics (MedlinePlus, US National Library of Medicine, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).
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