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Alcohol deshidrogenasa (ADH) !

Enzima del hígado que inicia la eliminación del alcohol: lo convierte en acetaldehído usando NAD⁺ y un átomo de zinc.

Actualizado 2026-11-01

Cargando el modelo 3D…

Datos clave

  • Etanol + NAD⁺ → acetaldehído + NADH + H⁺, en el citosol; el zinc del sitio activo sujeta el oxígeno del alcohol.
  • Es un dímero; las isoenzimas de clase I (ADH1A, 1B y 1C) hacen casi todo el trabajo en el hígado; el estómago tiene ADH7 (metabolismo de primer paso, menor en mujeres).
  • Tiene Km bajo para el etanol: se satura pronto y la eliminación es de orden cero.
  • También oxida metanol, etilenglicol, isopropanol y retinol (síntesis de ácido retinoico).
También llamado
ADH de clase I
Número EC
1.1.1.1
Genes
ADH1A, ADH1B, ADH1C
Estructura (PDB)
1HTB

Estructura

  • Dímero; cada subunidad tiene un dominio de unión al NAD⁺ (pliegue de Rossmann) y un dominio catalítico con dos zinc (uno catalítico y uno estructural).

Regulación

  • No tiene control alostérico importante; la limita la disponibilidad de NAD⁺.
  • Variantes: ADH1B*2 (frecuente en Asia oriental) y ADH1B*3 (en población de ascendencia africana) son más rápidas y aumentan el acetaldehído.

Inhibidores y tóxicos

  • Fomepizol (4-metilpirazol), competitivo
  • Pirazol y 4-yodopirazol (el de la estructura 3D)
  • Etanol frente a metanol o etilenglicol

Correlación clínica

  • Antídoto en metanol y etilenglicol: el fomepizol o el etanol ocupan la enzima y el tóxico se elimina sin transformarse.
  • La estructura 3D (1HTB) muestra la variante β3 (ADH1B*3) con NAD⁺ y 4-yodopirazol, pariente del fomepizol.
  • Las variantes rápidas de ADH1B causan más acetaldehído y protegen contra la dependencia del alcohol.

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¿Qué metal y qué coenzima necesita la alcohol deshidrogenasa?

Zinc en el sitio activo y NAD⁺ como aceptor de hidrógeno.

¿Por qué el fomepizol sirve en la intoxicación por metanol?

Inhibe la alcohol deshidrogenasa y evita que el metanol se convierta en formaldehído y ácido fórmico.

¿Por qué la eliminación del etanol es casi constante por hora?

Porque la enzima tiene Km bajo y se satura con poco alcohol: cinética de orden cero.

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Información educativa, no es consejo médico. Ante un síntoma, consulte a un profesional de la salud.

Fuentes: ADH1B: All-trans-retinol dehydrogenase [NAD(+)] ADH1B (human), UniProt P00325 (UniProt, 2026); RCSB PDB - 1HTB: CRYSTALLIZATION OF HUMAN BETA3 ALCOHOL DEHYDROGENASE (10 MG/ML) IN 100 MM SODIUM PHOSPHATE (PH 7.5), 7.5 MM NAD+ AND 1 MM 4-IODOPYRAZOLE AT 25 C (RCSB Protein Data Bank, 2026); Ethanol oxidation (Reactome, 2026); Textbook of Biochemistry for Medical Students, 6th ed. (Jaypee Brothers Medical Publishers (Vasudevan DM, Sreekumari S, Vaidyanathan K), 2011).

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