Exokrine Pankreassekretion
- Mechanismus
- Prüfungsrelevanz: mittel
Das Pankreas schickt Bikarbonat ins Duodenum, um die Säure zu neutralisieren, und Enzyme, die Eiweiß, Fett und Stärke verdauen.
Auch genannt: Pankreassaft, Pankreasenzyme
In 3D ansehen: Bauchspeicheldrüse (Pankreas) · Pankreasgang (Ductus pancreaticus) · Zwölffingerdarm (Duodenum) · Ampulla hepatopancreatica (Vater-Ampulle)
Worum es geht
Das exokrine Pankreas sezerniert ≈1–1,5 l/Tag Saft aus zwei Anteilen. Die Azinuszellen bilden die Verdauungsenzyme, viele als inaktive Vorstufen (Zymogene), und die Gangzellen sezernieren eine bikarbonatreiche Flüssigkeit. CCK und Acetylcholin treiben vor allem die Enzyme an, Sekretin das Bikarbonat. Die Enzymaktivierung soll nur im Duodenum stattfinden.
Wie es funktioniert, Schritt für Schritt
- Nahrung stimuliert den Vagus (zephale Phase), und die Magendehnung verstärkt dies: Es kommen einige Enzyme an.
- Säure, die das Duodenum erreicht, setzt Sekretin frei; Fett und Aminosäuren setzen CCK frei.
- In den Gängen bildet die Carboanhydrase HCO₃⁻; es tritt im Austausch gegen Cl⁻, das CFTR rezykliert, ins Lumen aus, und Wasser folgt.
- In den Azini erhöhen CCK (teils über vagale Reflexe) und Acetylcholin das Ca²⁺ und entleeren die Zymogengranula.
- Der alkalische Saft hebt den pH im Duodenum auf ≈6–7, wo die Pankreasenzyme am besten arbeiten und die Gallensalze Mizellen bilden.
- Im Duodenum spaltet die Enteropeptidase Trypsinogen; Trypsin aktiviert Chymotrypsinogen, Proelastase, Procarboxypeptidasen und Procolipase.
- Eine negative Rückkopplung im Duodenum (die CCK-freisetzenden Peptide werden bei reichlich Trypsin abgebaut) drosselt die Sekretion, wenn die Verdauung endet.
Enzyme des Pankreassafts
| Enzym | Sezernierte Form | Substrat und Produkte |
|---|---|---|
| Trypsin, Chymotrypsin, Elastase | Zymogene (Trypsinogen…) | Proteine → Peptide (Endopeptidasen) |
| Carboxypeptidasen A und B | Procarboxypeptidasen | C-terminales Ende der Peptide → Aminosäuren |
| Pankreasamylase | Aktiv | Stärke → Maltose, Maltotriose und α-Grenzdextrine |
| Lipase (mit Colipase) | Aktiv (Colipase als Procolipase) | Triglyceride → 2-Monoglycerid + Fettsäuren |
| Phospholipase A2 | Prophospholipase | Phospholipide → Lysophospholipide + Fettsäure |
| Cholesterinesterase | Aktiv | Cholesterinester → freies Cholesterin |
Klinischer Bezug
- Akute Pankreatitis: vorzeitige Trypsinaktivierung in der Drüse (Gallensteine und Alkohol sind die Hauptursachen); eine Serumlipase > 3-fach über der Obergrenze stützt die Diagnose.
- Mukoviszidose: defektes CFTR → wasser- und bikarbonatarmer, zäher Saft, der die Gänge verstopft und die Drüse zerstört.
- Chronische Pankreatitis: exokrine Insuffizienz mit Steatorrhö und später Diabetes durch Verlust der Inseln.
- Die Amylase kann auch aus den Speicheldrüsen ansteigen (Mumps); die Lipase ist spezifischer für das Pankreas.
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Warum ist die Enteropeptidase der Schlüssel zur gesamten pankreatischen Eiweißverdauung?
Sie aktiviert im Duodenum Trypsinogen zu Trypsin, und Trypsin aktiviert die übrigen Zymogene. Ohne sie bleiben die Pankreasproteasen inaktiv.
Welches Hormon steuert das Pankreasbikarbonat, und wie gelangt Bikarbonat ins Ganglumen?
Sekretin. Es erhöht cAMP in den Gangzellen, öffnet CFTR, und das austretende Cl⁻ wird gegen HCO₃⁻ ausgetauscht; Wasser folgt osmotisch.
Warum schädigt die Mukoviszidose das exokrine Pankreas?
Ohne funktionierendes CFTR sezernieren die Gänge wenig Wasser und Bikarbonat; der Saft ist zäh, Proteine fallen aus und verstopfen die Gänge, und Enzyme schädigen die Drüse.
Was verhindert normalerweise, dass sich das Pankreas selbst verdaut?
Proteasen werden als Zymogene sezerniert, der Trypsininhibitor SPINK1 neutralisiert versehentlich aktiviertes Trypsin, und der Gangfluss spült die Enzyme rasch ins Duodenum.
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Lehrinhalt zur Physiologie; kein Leitfaden für Diagnose oder Behandlung und kein Ersatz für den Rat einer medizinischen Fachperson. Die Werte sind ungefähre Referenzwerte. Ohne Dosierungen.
Quellen: Acute Pancreatitis (StatPearls (NCBI Bookshelf), 2024); Chronic Pancreatitis (StatPearls (NCBI Bookshelf), 2024).
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